Почему снижается гемоглобин крови у женщин: Низкий гемоглобин — цены на лечение, симптомы и диагностика геморроя в «СМ-Клиника»

Содержание

КАК ПОВЫСИТЬ ГЕМОГЛОБИН И ЗАЧЕМ ЭТО НУЖНО! — Республиканский центр крови МЗ РТ

Гемоглобин – важнейший элемент, который входит в состав крови, обеспечивая слаженную работу всего организма.

В чем заключается его уникальная функция?

Гемоглобин транспортирует в каждую клетку крови жизненно необходимый кислород, забирая углекислый газ. Таким образом он очищает организм от продуктов распада. Поэтому без преувеличения можно утверждать, что гемоглобин отвечает за жизнедеятельность организма в целом.

Железо, в свою, очередь является незаменимым элементом, который содержится в каждой клетке тела, оно:

— Помогает строить эритроциты.

— Поддерживает функции клетки.

— Переносит кислород из легких в каждую клетку тела.

Когда в организме имеется достаточное количество железа, вы, как правило, чувствуете себя хорошо, имеете больше энергии. Вы можете регулярно сдавать кровь. Однако, если железа не хватает организму, снижается гемоглобин. Чтобы не допустить этого, донор должен обязательно соблюдать интервалы между донациями и правильно сбалансированно и разнообразно питаться.

Каким же является нормальный показатель гемоглобина?

Для мужчин он должен быть не меньше 130 г/л и не больше 170 г/л;

для представительниц прекрасного пола – 120-150 г/л,

а для детей – 120-140г/л.

Что делать, чтобы не допустить снижение гемоглобина?

Полноценное питание помогает сохранять хорошее самочувствие и предотвращать появление болезней, ведь от баланса поступающих в кровь витаминов зависит качество функционирования органов.

Чем рекомендовано питаться донору в случае снижения гемоглобина?

Продукты животного происхождения: Мясо говядины, курицы, телятины, баранины, свинины, печень говяжья, свиная, куриная, телячья, яйца (особенно яичный желток).

Морепродукты: Креветки, моллюски, гребешки, морская капуста.

Овощи, бобовые, крупы: Шпинат, горох, брокколи, фасоль, капуста, чечевица, гречневая крупа, овсяные хлопья.

Фрукты, сухофрукты, орехи: Арахис, персик, курага, фундук, чернослив, изюм, хурма, груша, грецкие орехи, яблоки, абрикосы, шиповник.

Важно!

Для лучшего усвоения железа рекомендовано употреблять продукты, содержащие витамин С: цитрусовые, красный и желтый перцы, помидоры, шиповник и др.

Стоит помнить:

Некоторые продукты питания и напитки могут уменьшить усвояемость железа. Вот некоторые из них:

Кофе или чай, лекарства, такие как антациды, продукты с высоким содержанием кальция (например, молоко или сыр). Это не означает, что вы должны убрать эти продукты и напитки из рациона, вы должны избегать употребления этих продуктов совместно с продуктами богатыми железом.

В случае, если ваш гемоглобин снизился и не поднимается, вам необходимо проконсультироваться с терапевтом по месту жительства.

Повышенный гемоглобин при беременности — Семейный медицинский центр «Лейб Медик»

От метро Нахимовский проспект (5 минут пешком)

Из метро Нахимовский проспект выход на Азовскую улицу, далее через 250-300 метров поверните налево на Сивашскую улицу, далее через 40-50 метров поверните направо во двор.

От детской поликлиники и родильного дома в Зюзино (10 минут пешком)

От детской поликлиники и родильного дома в Зюзино необходимо выйти на Азовскую улицу, далее повернуть на болотниковскую улицу и не доходя наркологической клинической больницы N17 повернуть налево во двор.

От метро Нагорная (15 минут)

От метро Нагорная до нашего медицинского центра можно добраться за 15 минут, проехав 1 остановку на метро.

От метро Варшавская (19 минут пешком)

От метро Варшавская удобно добраться на троллейбусе 52 и 8 от остановки «Болотниковская улица, 1» до остановки Москворецкий рынок, далее 550 метров пешком

От метро Каховская (19 минут пешком)

От метро Каховская необходимо выйти на Чонгарский бульвар, проследовать по Азовской улице, повернуть направо на Болотниковскую улицу, далее через 40-50 метров (за домом номер 20 повернут наалево во двор)

От метро Чертановская район Чертаново ( 20 минут)

Из района Чертаново до нашего медицинского центра можно добраться от Метро Чертановская за 20 минут или пешком за 35-40 минут.

От метро Профсоюзная (25 минут)

Выход из метро Профсоюзная на Профсоюзную улицу. Далее от Нахимовского проспекта с остановки «Метро Профсоюзная» проехать 7 остановок до остановки «Метро Нахимовский проспект». Далее по Азовской улице 7 минут пешком.

От метро Калужская (30 минут)

От метро Калужская можно добраться на 72 троллейбусе за 30 минут. Выход из метро на Профсоюзную улицу, от остановки «Метро Калужская» проследовать до остановки «Чонгарский бульвар», далее 7 минут пешком по Симферопольскому бульвару

От префектуры ЮГО-ЗАПАДНОГО (ЮЗАО) округа (30 минут пешком)

С Севастопольского проспекта повергуть на Болотниковскую улицу, не доходя наркологической клинической больницы N17 100 метров, повернуть во двор налево.

От метро Новые Черемушки (40 минут)

Выход из метро Новые Черемушки на ул. Грибальди, далее на остановке на Профсоюзной улице «Метро Новые черемушки» на троллейбусе N60 проследовать до остановки Чонгарский бульвар, далее 7 минут пешковм по Симферопольскому бульвару

Гемоглобин — одна из мишеней коронавируса COVID-19

Перевод на русский язык компании Logrus Global: https://logrusglobal. ru

COVID-19: атакует 1-бета-цепь гемоглобина и захватывает порфирин, чтобы ингибировать метаболизм человеческого гема.

14 апреля 2020 г.

Скачать PDF-версию

Авторы: Вэньчжун Лю1,2,*, Хуалань Ли2

1 Факультет информатики и инженерии, Сычуаньский инженерно-технический университет, Цзыгун, 643002, Китай;
2 Факультет медико-биологической и пищевой промышленности, Ибиньский университет, Ибинь, 644000, Китай;
* Адрес для переписки: [email protected]

Конспект

Новая коронавирусная пневмония (COVID-19) представляет собой контагиозную острую респираторную инфекцию, вызванную новым коронавирусом. Этот вирус представляет собой РНК-вирус с позитивной полярностью цепи, имеющий высокую степень гомологии с коронавирусом летучей мыши. В этом исследовании для сравнения биологических ролей некоторых белков нового коронавируса использовали анализ консервативных доменов, гомологическое моделирование и молекулярную стыковку. Результаты показали, что белок ORF8 и поверхностный гликопротеин могут связываться с порфирином. В то же время белки orf1ab, ORF10 и ORF3a могут координированно атаковать гем, находящийся на 1-бета-цепи гемоглобина, что приводит к отщеплению железа с образованием порфирина. В результате такой атаки количество гемоглобина, который может переносить кислород и углекислый газ, становится все меньше и меньше. Клетки легких испытывают чрезвычайно сильное отравление и воспаление из-за невозможности обеспечения интенсивного обмена углекислым газом и кислородом; в конечном итоге изображения ткани легких принимают вид матового стекла. Этот механизм также нарушает нормальный анаболический путь гема в организме человека, что, как ожидается, приводит к развитию заболевания. Согласно валидационному анализу полученных результатов, хлорохин может предотвратить атаку белков orf1ab, ORF3a и ORF10 на гем с образованием порфирина и в определенной степени ингибировать связывание ORF8 и поверхностных гликопротеинов с порфиринами, эффективно облегчая симптомы респираторного дистресса.

Поскольку способность хлорохина ингибировать структурные белки не слишком велика, терапевтический эффект для разных людей может быть различным. Фавипиравир может ингибировать связывание белка оболочки и белка ORF7a с порфирином, предотвращать проникновение вируса в клетки-хозяева и может связывать свободный порфирин. Данная работа предназначена только для научного обсуждения, правильность выводов должна быть подтверждена другими лабораториями. В связи с побочными действиями таких препаратов, как хлорохин, и возможностью аллергических реакций на них, обращайтесь к квалифицированному врачу для получения подробной информации о лечении и не принимайте препарат самостоятельно.

Ключевые слова: новый коронавирус; респираторный дистресс; вид матового стекла изображения легкого; гликопротеин E2; ОRF8; оrf1ab; хлорохин; кровь; диабетический; флуоресцентный резонансный энергоперенос; древний вирус; цитокиновый шторм.

1. Введение

Новая коронавирусная пневмония (COVID-19) — контагиозное острое респираторное инфекционное заболевание. Пациенты с коронавирусной пневмонией страдают от лихорадки с температурой выше 38 градусов с такими симптомами, как сухой кашель, усталость, одышка, затрудненное дыхание, при визуализации легких они имеют вид матового стекла1-3. При морфологическом исследовании образцов тканей можно обнаружить большое количество слизи без явных вирусных включений. Эта пневмония была впервые обнаружена в декабре 2019 года на южнокитайском рынке морепродуктов провинции Хубэй, Китай

4. Инфекция имеет высокую контагиозность5,6. Сейчас количество инфицированных людей достигло десятков тысяч по всему миру, и распространение инфекции не ограничено расой и границами. Исследователи провели тесты на выделение вирусов и секвенирование нуклеиновых кислот, чтобы подтвердить, что заболевание было вызвано новым коронавирусом7,8. Отмечено, что нуклеиновая кислота нового коронавируса представляет собой РНК с позитивной полярностью цепи8. Его структурные белки включают: белок-шип (S), белок оболочки (E), мембранный белок (M) и нуклеокапсидный фосфопротеин. Транскрибируемые неструктурные белки включают: orf1ab, ORF3a, ORF6, ORF7a, ORF10 и ORF8. Новый коронавирус высоко гомологичен коронавирусу летучих мышей
9,10
и обладает значительной гомологией по отношению к вирусу SARS11,12. Исследователи изучили функцию структурных белков и некоторых неструктурных белков нового коронавируса13,14. Но новый коронавирус обладает целым набором потенциальных геномных характеристик, часть которых в основном является причиной вспышки в человеческой популяции15,16. Например, CoV EIC (белок оболочки коронавируса с функцией ионного канала) участвует в модулировании высвобождения вириона и взаимодействия «CoV — хозяин»17. Шип-белки, белки ORF8 и ORF3a значительно отличаются от белков других известных SARS-подобных коронавирусов, и они могут вызывать более серьезные различия в патогенности и передаче по сравнению с известными для SARS-CoV18. Более ранние исследования показали, что новый коронавирус проникает в эпителиальные клетки с использованием шип-белка, взаимодействующего с рецепторным белком ACE2 человека на поверхности клетки, что и вызывает инфекцию у людей.
Однако структурный анализ шип-белка (S) нового коронавируса показывает, что белок S лишь слабо связывается с рецептором ACE2 по сравнению с коронавирусом SARS19. Из-за ограничений существующих экспериментальных методов специфические функции вирусных белков, таких как ORF8 и поверхностный гликопротеин, до сих пор неясны. Механизм патогенности нового коронавируса остается загадочным20.

В литературе21 описаны показатели биохимического исследования 99 пациентов с вызванной новым коронавирусом пневмонией, и в этом отчете отражены аномалии связанных с гемоглобином показателей биохимических анализов пациентов. Согласно отчету, количество гемоглобина и нейтрофилов у большинства пациентов снизилось, а индексные значения сывороточного ферритина, скорости оседания эритроцитов, С-реактивного белка, альбумина и лактатдегидрогеназы у многих пациентов значительно возросли. Эти изменения предполагают, что содержание гемоглобина у пациента уменьшается, а гема увеличивается, и организм будет накапливать слишком много вредных ионов железа, что вызовет воспаление в организме и увеличит уровни С-реактивного белка и альбумина. Клетки реагируют на стресс, вызванный воспалением, производя большое количество сывороточного ферритина для связывания свободных ионов железа, чтобы уменьшить повреждения. Гемоглобин состоит из четырех субъединиц, 2-α и 2-β, и каждая субъединица имеет железосодержащий гем22,23. Гем является важным компонентом гемоглобина. Это порфирин, содержащий железо. Структура без железа называется порфирином. Когда железо находится в двухвалентном состоянии, гемоглобин может отщеплять углекислый газ и связывать атомы кислорода в альвеолярных клетках, при этом железо окисляется до трехвалентного уровня. Когда гемоглобин становится доступен другим клеткам организма через кровь, он может высвобождать атомы кислорода и присоединять углекислый газ, а железо восстанавливается до двухвалентного.

Особо эффективных лекарств и вакцин для борьбы с болезнью, вызванной новым коронавирусом, не существует24. Однако в недавних поисках клинических методов лечения было обнаружено несколько старых препаратов, которые могут подавлять некоторые функции вируса, например, хлорохина фосфат оказывает определенное влияние на новую коронавирусную пневмонию25. Хлорохина фосфат — это противомалярийный препарат, который применяется в клинике уже более 70 лет. Эксперименты показывают, что эритроциты, инфицированные возбудителем малярии, могут накапливать большое количество хлорохина. Препарат приводит к потере фермента гемоглобина и смерти паразита из-за недостаточности аминокислот для его роста и развития. Предполагается, что терапевтический эффект хлорохина фосфата в отношении новой коронавирусной пневмонии может быть тесно связан с аномальным метаболизмом гемоглобина у человека. Между тем мы можем отметить, что хлорохин также широко используется для лечения порфирии26,27.

Поэтому мы предположили, что присоединение вирусных белков к порфиринам вызовет ряд патологических реакций у человека, таких как снижение уровня гемоглобина. Из-за тяжелой эпидемии и существующих условий с ограниченными экспериментальными методами тестирования функций белков большое научное значение имеет анализ функции белков нового коронавируса методами биоинформатики.

В этом исследовании для анализа функций белков, связанных с вирусом, использовались методы прогнозирования консервативных доменов, гомологического моделирования и молекулярной стыковки. Это исследование показало, что белок ORF8 и поверхностный гликопротеин способны объединяться с порфирином с образованием комплекса, в то время как белки orf1ab, ORF10, ORF3a скоординировано атакуют гем на 1-бета-цепи гемоглобина и отщепляют железо с образованием порфирина. Этот механизм вируса подавляет нормальный метаболический путь гема и приводит к проявлению у людей симптомов заболевания. Основываясь на результатах вышеупомянутых исследований, с помощью технологии молекулярной стыковки мы также проверили то, каким образом хлорохина фосфат и фавипиравир могут быть полезны в клинической практике.

2. Материалы и методы
2.1. Набор данных

Следующие последовательности белка загружали из NCBI: все белки нового коронавируса Ухань, гем-связывающий белок; гемоксидаза; для анализа консервативного домена использовали белковые последовательности.

Все белки нового коронавируса Ухань также использовали для конструирования трехмерных структур путем гомологического моделирования.

В то же время следующие файлы были загружены из базы данных PDB: кристаллическая структура MERS-CoV nsp10_nsp16 комплекс—5yn5, гем, оксигемоглобин человека 6bb5; дезоксигемоглобин человека 1a3n; 0TX; Rp. Комплекс MERS-CoV nsp10_nsp16—5yn5 использовался для гомологического моделирования. Гем, 0TX и 1RP использовались для молекулярной стыковки. Два оксигемоглобин был использован для стыковки белков.

2.2. Блок-схема биоинформационного анализа

На основе опубликованных в данном исследовании биологических белковых последовательностей была проведена серия биоинформационного анализа. Этапы показаны на рисунке 1:1. Консервативные домены вирусных белков анализируются28-30 онлайн-сервером МЕМЕ. Консервативные домены использовались для прогнозирования функциональных различий вирусных белков и белков человека. 2. Трехмерная структура вирусных белков была построена путем гомологического моделирования в средстве Swiss-model31,32. Если длина последовательности превышала 5000 нуклеотидов, использовался инструмент гомологического моделирования Discovery-Studio 2016. 3. Использование технологии молекулярной стыковки (инструмент LibDock) Discovery-Studio 201633 позволило смоделировать рецептор-лигандное соединение вирусных белков с гемом человека (или порфиринами). С учетом результатов биоинформационного анализа была построена модель жизненного цикла вируса и предложена соответствующая молекулярная картина заболевания.

Рисунок 1. Блок-схема биоинформационного анализа.

Рабочий процесс основан на эволюционных принципах. Хотя биологическая последовательность, характерная для развитых форм жизни и вируса, отличается, молекулы с аналогичными структурами всегда могут играть аналогичные биологические роли. В методе гомологического моделирования используется принцип, согласно которому аналогичная первичная структура белковых последовательностей имеет аналогичную пространственную структуру. Метод молекулярной стыковки построен на гомологическом моделировании реальных трехмерных молекул.

2.3. Анализ консервативного домена

MEME Suite — это онлайн-сайт, который объединяет множество инструментов прогнозирования и описания мотивов. Алгоритм максимального ожидания (EM) является основой для идентификации мотива на сайте MEMЕ. Мотив представляет собой консервативный домен небольшой последовательности в белке. Модели, основанные на мотивах, помогают оценить надежность филогенетического анализа. После открытия онлайн-инструмента MEME интересующие белковые последовательности объединяют в текстовый файл, при этом сохраняется формат файла .fasta. Затем выбирают нужное количество мотивов и нажимают кнопку «Перейти». В конце анализа консервативные домены отображаются после нажатия на ссылку.

2.4. Гомологическое моделирование

SWISS-MODEL — это полностью автоматический сервер гомологического моделирования структуры белка, доступ к которому можно получить через веб-сервер. Первый шаг — войти на сервер SWISS-MODEL, ввести последовательность и нажать Search Template («Поиск шаблона»), чтобы выполнить простой поиск шаблона. После завершения поиска можно выбрать шаблон для моделирования. Поиск шаблонов выполняется нажатием кнопки Build Model, и модель шаблона выбирается автоматически. Как видно, было найдено несколько шаблонов, а затем построено множество моделей. Здесь выбирается только модель. Модель в формате PDB загружается и визуализируется в VMD. SWISS-MODEL моделирует только белковые модели, соответствующие последовательностям менее 5000 нуклеотидных оснований. Для моделирования белка, соответствующего последовательности более 5000 нуклеотидов, можно использовать инструмент гомологического моделирования Discovery-Studio.

Перед использованием Discovery-Studio для гомологического моделирования неизвестного белка (такого, как orf1ab) файл структуры pdb матричного белка, такого как MERS-CoVnsp10_nsp16 комплекс 5yn5, должен быть загружен из базы данных PDB. Затем для сопоставления гомологичных последовательностей белков 5yn5 и orf1ab был применен инструмент сопоставления последовательностей Discovery-Studio. Затем был построен файл пространственной структуры orf1ab на основе матричного белка 5yn5.

2.5. Технология молекулярной стыковки

Молекулярная стыковка — это процесс нахождения наилучшего соответствия между двумя или более молекулами посредством определения геометрического и энергетического соответствия. Этапы использования молекулярной стыковки LibDock с Discovery-Studio следующие:

1. Подготовка модели лиганда. Откройте файл лиганда, например, гема, и нажмите кнопку Prepare Ligands («Подготовка лигандов») в подменю Dock Ligands («Док-лиганды») меню Receptor-Ligand Interactions («Взаимодействие рецептор-лиганд»), чтобы создать модель лиганда гема для стыковки. Сначала удалите FE (атом железа) из гема, а затем нажмите кнопку Prepare Ligands («Подготовка лигандов»), после чего будет сгенерирована модель лиганда порфирина. При открытии 0 XT снова нажмите кнопку Prepare Ligands («Подготовка лигандов»), чтобы получить модель хлорохинового лиганда.

2. Подготовьте модель белкового рецептора. Откройте файл pdb белка (сгенерированный с помощью гомологического моделирования) и нажмите Prepare protein («Подготовка белка») в подменю Dock Ligands («Док-лиганды») меню Receptor-Ligand Interactions («Взаимодействие рецептора с лигандом»), чтобы создать модель рецептора белка для стыковки.

3. Установите параметры стыковки для ее достижения. Выберите модель генерируемого белкового рецептора. В подменю Define and Edit Binding Site («Определение и редактирование сайта связывания») в меню Receptor-Ligand Interactions («Взаимодействие рецептора с лигандом») нажмите кнопку From receptor Cavities («Из полостей рецептора»). На диаграмме модели рецептора белка появляется красная сфера. После щелчка правой кнопкой мыши по красному шару можно изменить его радиус. Затем в меню Receptor-Ligand Interactions («Взаимодействие рецептора с лигандом») выберите Dock Ligands (LibDock) («Док-лиганды LibDock») в подменю Dock Ligands («Док-лиганды»). Во всплывающем окне выберите лиганд в качестве вновь созданной модели лиганда (ALL) и выберите рецептор в качестве вновь созданной модели рецептора (ALL), а для сфер сайтов задайте только что установленные координаты сфер. Наконец, нажмите RUN («Выполнить»), чтобы начать стыковку.

4. Рассчитайте энергию связывания и выберите положение с наибольшей энергией связывания. После завершения стыковки будет отображено множество местоположений лиганда. Откройте окно стыковки и нажмите кнопку Caculate Binding Energies («Рассчитать энергии связывания») в подменю Dock Ligands («Док-лиганды») меню Receptor-Ligand Interactions («Взаимодействие рецептора с лигандом»). Во всплывающем окне выберите рецептор в качестве значения по умолчанию, лиганд в качестве стыкуемой модели (ALL), а затем запустите вычисление энергии связывания. Наконец, сравните энергию связывания и выберите положение с наибольшей энергией связывания. Чем выше стабильность комплекса, тем больше энергия связывания.

5. Экспортируйте вид совместного сечения. Для вида в состоянии стыковки после установки стиля отображения области связывания нажмите кнопку Show 2D Map («Показать 2D-карту») в подменю View Interaction («Просмотр взаимодействия») меню Receptor-Ligand Interaction («Взаимодействие между рецептором и лигандом»), чтобы открыть вид участка связывания. Это представление может быть сохранено в виде файла изображения.

2.6. Технология стыковки белков

ZDOCK от Discovery-Studio — это еще один инструмент молекулярной стыковки для изучения взаимодействий белков. Мы использовали его для изучения атаки гемоглобина вирусными неструктурными белками. Ниже приведено описание стыковки orf1ab и гемоглобина, при изучении стыковки с другими неструктурными белками вируса применяли аналогичные методы стыковки. После открытия PBD-файлов человеческого оксигемоглобина 6bb5 и белка orf1ab нажмите кнопку Dock proteins (ZDOCK) в меню Dock and Analyze Protein Comlexes («Стыковка и анализ белковых комплексов»). Во всплывающем интерфейсе выберите человеческий оксигемоглобин 6bb5 в качестве рецептора, а orf1a в качестве лиганда, а затем нажмите кнопку Run («Выполнить»). После того как компьютер закончит вычисления, нажмите на интерфейс proteinpose («положение белка») и выберите положение и кластер с самым высоким баллом ZDOCK. Так можно получить положение белка orf1ab на человеческом оксигемоглобине 6bb5. Дезоксигемоглобин человека 1a3n имеет сходную схему стыковки с белком orf1ab.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ
3.1. Вирусные структурные белки, связывающие порфирин

У человека гемоглобин может разлагаться на глобин и гем. Гем состоит из порфирина и иона железа, при этом ион железа находится в середине порфирина. Гем нерастворим в воде и может быть объединен с гем-связывающими белками с образованием комплекса и транспортироваться в печень. Порфирин разлагается до билирубина и выводится через желчный проток, а железо, содержащееся в молекуле, может повторно использоваться организмом. Если вирусные белки могут связываться с порфирином гема, они должны обладать связывающей способностью, аналогичной гем-связывающему белку человека, то есть вирусные белки и гем-связывающие белки должны иметь аналогичные консервативные домены. Для изучения связывания структурных белков вируса и порфирина в настоящей работе были применены следующие методы биоинформатики.

Сначала на онлайн-сервере MEME был выполнен поиск консервативных доменов в каждом структурном белке вируса и человеческом гем-связывающем белке (ID:NP_057071.2 гем-связывающий белок 1, ID: EAW47917.1 гем-связывающий белок 2). На рисунке 2 показано, что три вирусных белка (поверхностный гликопротеин, белок оболочки и нуклеокапсидный фосфопротеин) и белки связывания гема имеют консервативные домены, но мембранный гликопротеин не имеет консервативных доменов, p-значения малы, различия статистически значимы. Домены в трех вирусных белках различны, что позволяет предположить некоторое различие способностей структурных белков связывать порфирин. Мембранный гликопротеин не может связываться с порфирином.

Рисунок 2. Консервативные домены в структурных белках и гем-связывающих белках человека. A. Консервативные домены поверхностного гликопротеина. B. Консервативные домены белка оболочки. C. Консервативные домены мембранного гликопротеина. D. Консервативные домены нуклеокапсидного фосфопротеина.

Затем онлайн-сервер Swiss-model смоделировал поверхностные гликопротеины для получения трехмерной структуры, и были выбраны два вида файлов на основе шаблонов Spike и E2. 3D-структурный файл гема был загружен из базы данных PDB.

В конце концов Discovery-Studio реализовала молекулярную стыковку поверхностных гликопротеинов и порфирина. Сначала не удалось стыковать белок-шип с гемом (и порфирином). Гликопротеин Е2 (рисунок 3.A) получен из матриц 1zva.1.A. Стыковка гликопротеина Е2 и гема также была безуспешной. Когда удалили ион железа и гем стал порфирином, удалось выполнить множество видов стыковки между гликопротеином E2 и порфирином. После вычисления энергии связывания за результат была принята позиция стыковки с самой высокой энергией связывания (7 530 186 265,80 ккал/моль). Результат стыковки показан на рисунке 4.A-1, где представлена молекулярная модель связывания гликопротеина E2 с порфирином.

На рисунке 4.A-2 представлен двухмерный вид участка связывания, в котором 18 аминокислот гликопротеина Е2 взаимодействуют с порфирином.

При анализе белка оболочки использовались те же методы. Шаблон 5×29.1. A был выбран в качестве шаблона 3D-структуры белка оболочки (рисунок 3.B). Discovery-Studio обнаружила несколько видов стыковки белка оболочки и порфирина, где было выбрано положение стыковки с самой высокой энергией связывания (219 317,76 ккал/моль). На рисунке 4.B-1 показан результат стыковки, представляющий собой молекулярную модель связывания белка оболочки с порфирином. Рисунок 4.В-2 представляет двухмерный вид участка связывания, в котором 18 аминокислот белка оболочки взаимодействуют с порфирином.

Те же методы использовались для анализа нуклеокапсидного фосфопротеина. В качестве шаблона фосфопротеина нуклеокапсида использовали 1ssk.1.А (рисунок 3.С). Discovery-Studio позволила выявить вариант стыковки между нуклеокапсидным фосфопротеином и порфирином с самой высокой энергией связывания (15 532 506,53 ккал/моль). На рисунке 4.С-1 показан результат стыковки, представляющий собой молекулярную модель связывания нуклеокапсидного фосфопротеина с порфирином. На рисунке 4.C-2 представлен двухмерный вид связывающего участка, где 22 аминокислоты нуклеокапсидного фосфопротеина связаны с порфирином. Мембранный белок получен из шаблонов 1zva.1.A. Состыковать мембранный белок с гемом (и порфирином) не удалось. Полученные результаты свидетельствуют, что поверхностный гликопротеин, белок оболочки и нуклеокапсидный фосфопротеин могут связываться с порфирином с образованием комплекса.

Было обнаружено, что энергия связывания белка оболочки была самой низкой, энергия связывания гликопротеина Е2 была самой высокой, а энергия связывания нуклеокапсидного фосфопротеина была средней. Это означает, что связывание гликопротеина Е2 с порфирином является наиболее стабильным, связывание нуклеокапсидного фосфопротеина с порфирином является неустойчивым, а связывание белка оболочки с порфирином является наиболее неустойчивым.

После этого был проведен следующий анализ, чтобы выяснить, атакуют ли структурные белки гем с отщеплением атома железа и образованием порфиринов. Гем имеет оксидазу, называемую гемоксидазой, которая окисляет гем и отщепляет ион железа. Если структурные белки могут атаковать гем и отщеплять ионы железа, они должны иметь такой же консервативный домен, как гемоксидаза. Онлайн-сервер MEME был использован для поиска консервативных доменов структурных белков и белков гемоксидазы (NP_002124.1: гемоксигеназы-1; BAA04789.1: гемоксигеназы-2; AAB22110.2: гемоксигеназы-2). В результате консервативных доменов структурных белков обнаружено не было (рисунок 5). Объединяя этот результат с результатом предыдущего анализа, можно предположить, что структурные белки могут объединяться только с порфирином. Можно сделать вывод, что структурные белки не атакуют гем, вызывая диссоциацию атома железа с образованием порфирина.

Рисунок 3. Трехмерные структурные схемы новых белков коронавируса, полученные с помощью гомологического моделирования. A. Гликопротеин E2 поверхностного гликопротеина. B. Белок оболочки. C. Нуклеокапсидный фосфопротеин. D. Белок orf1ab. E. Белок ORF8. F. Белок ORF7a.

Рисунок 4. Результаты молекулярной стыковки структурных белков вируса и порфирина (красная структура). A. Результаты молекулярной стыковки гликопротеина E2 и порфирина. B. Результаты молекулярной стыковки белка оболочки и порфирина. C. Результаты молекулярной стыковки нуклеокапсидного фосфопротеина и порфирина. 1. Структурные белки вируса. 2. Вид участков связывания.

Рисунок 5. Консервативные домены структурных белков и белков гемоксигеназы человека. A. Консервативные домены поверхностного гликопротеина. B. Консервативные домены белка оболочки. C. Консервативные домены мембраны. D. Консервативные домены нуклеокапсидного фосфопротеина.

3.2. Неструктурные белки вируса, связывающие порфирин

Сначала на онлайн-сервере MEME был выполнен поиск консервативных доменов в каждом структурном белке вируса и человеческом гем-связывающем белке (ID:NP_057071.2 гем-связывающий белок 1, ID: EAW47917.1 гем-связывающий белок 2). На рисунке 2 показано, что три вирусных белка (поверхностный гликопротеин, белок оболочки и нуклеокапсидный фосфопротеин) и белки связывания гема имеют консервативные домены, но мембранный гликопротеин не имеет консервативных доменов, p-значения малы, различия статистически значимы. Домены в трех вирусных белках различны, что позволяет предположить некоторое различие способностей структурных белков связывать порфирин. Мембранный гликопротеин не может связываться с порфирином.

Рисунок 6. Консервативные домены в неструктурных белках и гем-связывающих белках человека. A. Консервативные домены orf1ab. B. Консервативные домены ORF3a. C. Консервативные домены ORF6. D. Консервативные домены ORF7a. E. Консервативные домены ORF8. F. Консервативные домены ORF10.

Гомологическое моделирование и технология молекулярной стыковки были применены для изучения способности белка orf1ab связывать гем. Поскольку Swiss-model не может моделировать 3D-структуру белковой последовательности orf1ab из-за ограничения на длину кодирующей последовательности (не более 5000 нуклеотидов), для гомологического моделирования использовалась программа Discovery-Studio. Кристаллическая структура комплекса MERS-CoV nsp10_nsp16 5yn5 и гема была загружена из базы данных PDB. В этом исследовании кристаллическая структура комплекса MERS-CoV nsp10_nsp16 5yn5 была взята в качестве матрицы для создания гомологичной структуры белка orf1ab. В качестве 3D-структуры белка orf1ab была выбрана гомологичная структура по умолчанию (рисунок 3.D). Затем в программе Discovery-Studio была проведена молекулярная стыковка белка orf1ab и порфирина. Белок orf1ab и гем не удалось состыковать, но после удаления ионов железа и превращения гема в порфирин радиус действия увеличился и несколько типов стыковки удалось довести до конца. Путем вычисления энергии связывания была выбрана модель стыковки с наибольшей энергией связывания (561 571,10 ккал/моль). Результат стыковки показан на рисунке 7.A-1, где представлена молекулярная модель связывания белка orf1ab с порфирином. Связывающая часть белка orf1ab действует как зажим. Именно этот зажим захватывает порфирин без иона железа. На рисунке 7.A-2 показан двухмерный вид участка связывания. Видно, что 18 аминокислот белка orf1ab связаны с порфирином.

Для изучения свойств связывания белка ORF8 с гемом использовались те же этапы анализа, что и для структурного белкового метода. Файл структуры был создан на основе шаблона ORF7 (рисунок 3. E). Было обнаружено несколько видов стыковки белка ORF8 и порфирина, из которых выбрано стыковочное положение, имеющее наибольшую энергию связывания (12 804 859,25 ккал/моль). Результат стыковки (рисунок 7.В-1) представляет собой молекулярную модель связывания белка ORF8 с порфирином. Рисунок 7.В-2 представляет собой двухмерный вид участка связывания, где 18 аминокислот ORF8 связаны с порфирином.

Для анализа белка ORF7a использовались те же методы, что и при анализе белка ORF8. Шаблон ORF7a — 1yo4.1.A (рис. 3.F). Белок ORF7a и порфирин имели наивысшую энергию связывания (37 123,79 ккал/моль). На рисунке 7.С-1 показана молекулярная модель связи ORF7a с порфирином. Пятнадцать аминокислот ORF7a связаны с порфирином (рис. 7.C-2). Связывающая часть белка ORF7a также действует как зажим.

Swiss-модель не может предоставить шаблон для ORF10. ORF6a и ORF3a получены из шаблонов 3h08.1.A и 2m6n.1.A соответственно, но состыковать ORF6a (ORF3a) с гемом и порфирином не удалось.

Рисунок 7. Результаты молекулярной стыковки неструктурных белков вируса и порфирина (красный). A. Результаты молекулярной стыковки белка orf1ab и порфирина. B. Результаты молекулярной стыковки для белка ORF8 и порфирина. C. Результаты молекулярной стыковки белка ORF7a и порфирина. 1. Неструктурные белки вируса. 2. Вид участков связывания.

Наконец, был проведен следующий анализ, чтобы выяснить, могли ли неструктурные белки атаковать гем и отщеплять атом железа с образованием порфиринов. Здесь для анализа консервативных доменов неструктурных белков и белков гемоксидазы использовался тот же метод, что и для предыдущего структурного белка — онлайн-сервер MEME (NP_002124.1: гемоксигеназа-1; BAA04789.1: гемоксигеназа-2; AAB22110.2: гемоксигеназа-2). Как показано на рисунке 8, ORF10, orf1ab и ORF3a имеют консервативные домены. Учитывая результаты предыдущего анализа, можно сказать, что неструктурные белки ORF10, orf1ab и ORF3a могут атаковать гем и отщеплять атом железа с образованием порфирина. Однако р-значение для orf1ab и ORF3a больше, чем 0,1 %. Поэтому ORF10 может быть основным белком, атакующим гем, тогда как orf1ab и ORF3a захватывают гем или порфирин.

Результаты показали, что orf1ab, ORF7a и ORF8 могут связываться с порфирином, в то время как ORF10, ORF3a и ORF6 не могут связываться с гемом (и порфирином). ORF10, ORF1ab и ORF3a также обладают способностью атаковать гем с образованием порфирина. Энергии связывания orf1ab, ORF7a, ORF8 и порфирина сравнивали между собой. Было обнаружено, что энергия связывания ORF7a была самой низкой, энергия связывания ORF8 была самой высокой, а энергия связывания orf1ab была средней. Это означает, что связывание ORF8 с порфирином является наиболее стабильным, связывание orf1ab с порфирином является неустойчивым, а связывание ORF7a с порфирином является наиболее неустойчивым. Последовательности ORF10 и ORF6 короткие, поэтому они должны быть короткими сигнальными пептидами. Следовательно, механизм, с помощью которого неструктурные белки атакуют гем, может быть такой: ORF10, ORF1ab и ORF3a атакуют гем и образуют порфирин; ORF6 и ORF7a отправляют порфирин в ORF8; и ORF8 и порфирин образуют стабильный комплекс.

Рисунок 8. Консервативные домены неструктурных белков и белков гемоксигеназы человека. A. Консервативные домены orf1ab. B. Консервативные домены ORF3a. C. Консервативные домены ORF6. D. Консервативные домены ORF7a. E. Консервативные домены ORF8. F. Консервативные домены ORF10.

3.3. Вирусный неструктурный белок атакует гем на бета-цепи гемоглобина

Порфирины в организме человека — это в основном железосодержащие порфирины, то есть гем. Большая часть молекул гема не свободна, а связана в составе гемоглобина. Для выживания вирусов им требуется большое количество порфиринов. Поэтому новый коронавирус нацелен на гемоглобин, атакует гем и охотится на порфирины. Результаты предыдущего анализа показали, что ORF1ab, ORF3a и ORF10 имеют домены, сходные с гемоксигеназой, но только ORF1ab может связываться с порфирином. Чтобы изучить атакующее поведение белков orf1ab, ORF3a и ORF10, мы использовали технологию молекулярной стыковки ZDOCK. Технология молекулярной стыковки ZDOCK позволяет анализировать взаимодействия белков и находить приблизительные положения этих трех белков на гемоглобине.

Сначала мы загрузили гемоксигеназу 2 (5UC8) из PDB и использовали ее в качестве шаблона, а затем использовали инструмент гомологического моделирования Discovery-Studio для создания трехмерной структуры ORF10 (рисунок 9). Поскольку гемоглобин имеет две формы: окисленную и восстановленную, в приведенном ниже анализе выполнена молекулярная стыковка белков в этих двух случаях, а в качестве результата принята позиция с наивысшей оценкой ZDOCK.

Рисунок 9. Моделирование гомологии ORF10.

На дезоксигемоглобине orf1ab располагается в нижне-среднем участке 1-альфа- и 2-альфа-цепи вблизи 2-альфа-цепи (рисунок 10.A). ORF3a располагается в нижне-среднем участке 1-альфа и 2-альфа-цепи вблизи 2-альфа цепи (рисунок 10.B). ORF10 располагается в нижне-средней части 1-бета- и 2-бета-цепи вблизи 1-бета-цепи (рисунок 10.C). Предполагается следующий механизм: orf1ab атакует 2-альфа-цепь, вызывая изменения конформации белка глобина. Связывание ORF3A с цепью 2-альфа приводит к атаке ею цепи 1-бета, открывающей гем. ORF10 быстро присоединяется к 1-бета-цепи и непосредственно воздействует на гем 1-бета-цепи. Когда атом железа отщепляется, гем превращается в порфирин, и orf1ab получает возможность захватить порфирин. Белок orf1ab играет критически важную роль на протяжении всей атаки.

Рисунок 10. Вирусный неструктурный белок атакует гемоглобин. A. orf1ab атакует дезоксигемоглобин. B. ORF3a атакует дезоксигемоглобин. C. ORF10 атакует дезоксигемоглобин. D. orf1ab атакует окисленный гемоглобин. E. ORF10 атакует окисленный гемоглобин. F. ORF3a атакует окисленный гемоглобин.

На окисленном гемоглобине orf1ab располагается в нижне-средней части альфа- и бета-цепи вблизи альфа-цепи (рисунок 10.A). ORF10 располагается в нижней части бета-цепи, ближе к внешней (рисунок 10.B). ORF3a располагается в нижне-средней части альфа- и бета-цепи и приближен к бета-цепи (рисунок 10.C). Возможный механизм состоит в том, что orf1ab связывается с альфа-цепью и атакует бета-цепь, вызывая конфигурационные изменения в альфа- и бета-цепях; ORF3 атакует бета-цепь и обнажает гем. ORF10 быстро прикрепляется к бета-цепи и непосредственно влияет на атомы железа в геме бета-цепи. Гем после отщепления железа превращается в порфирин, и orf1ab получает возможность захватить порфирин. Белок orf1ab играет ключевую роль на протяжении всей атаки.

Атака вирусных белков на оксигемоглобин приводит к прогрессирующему уменьшению количества гемоглобина, который может переносить кислород. Влияние вирусных белков на дезоксигемоглобин будет еще сильнее уменьшать количество гемоглобина, доступного для переноса диоксида углерода и глюкозы крови. Люди с диабетом могут иметь нестабильный уровень глюкозы крови. Состояние пациента дополнительно ухудшается от отравления диоксидом углерода. Клетки легких испытывают чрезвычайно сильное воспаление из-за невозможности обеспечения интенсивного обмена углекислым газом и кислородом; в конечном итоге изображения ткани легких принимают вид матового стекла. Состояние пациентов с респираторными расстройствами ухудшится.

3.4. Валидация воздействия хлорохина фосфата

Химические компоненты хлорохина фосфата конкурируют с порфирином и связываются с вирусным белком, тем самым ингибируя атаку вирусного белка на гем или связывание с порфирином. Для проверки влияния хлорохина фосфата на молекулярный механизм действия вируса была принята технология молекулярной стыковки. Структурный файл 0TX (хлорохин) был загружен из базы данных PDB. Затем была использована технология молекулярной стыковки Discovery-Studio 2016 для тестирования эффектов вирусных белков и хлорохина.

Рисунок 11.A-1 представляет собой схему связывания хлорохина с поверхностным гликопротеином вируса. На рисунке 11.A-2 показана область связывания вирусного поверхностного гликопротеина. В связывании участвуют 13 аминокислот. Энергия связывания хлорохина с гликопротеином Е2 вируса составляет 3 325 322 829,64 ккал/моль, что составляет около половины энергии связывания гликопротеина Е2 и порфирина. Согласно результатам рис. 4.А-2, дальнейший анализ показал, что некоторые аминокислоты (например, VAL A:952, ALA A:956, ALA B:956, ASN A:955 и др.) гликопротеина Е2 могут связываться не только с хлорохин-фосфатом, но и с порфиринами. Другими словами, хлорохин имеет одну треть шансов ингибировать вирусный гликопротеин E2 и уменьшить симптомы у пациента.

Вид связывания хлорохина и белка оболочки показан на рисунке 11.В-1. Энергия связывания хлорохина и белка оболочки 7852,58 ккал/моль, что эквивалентно лишь 4 % энергии связывания белка оболочки и порфирина. Участок связывания показан на рисунке 11.B-2. На рисунках 4.В-2 и 11.В-2 представлены некоторые аминокислоты (такие, как LEV E:28, PHE: D:20, VAL E:25) белка оболочки, которые связываются не только с хлорохин-фосфатом, но и с порфирином.

Рисунок 11.С-1 представляет собой схему связывания хлорохина с фосфопротеином нуклеокапсида. Энергия связывания хлорохина с нуклеокапсидным фосфопротеином составляет 198 815,22 ккал/моль, что эквивалентно лишь 1,4 % энергии связывания нуклеокапсидного фосфопротеина и порфирина. ALA A:50 и т. д. нуклеокапсида фосфопротеина участвуют в связывании (рисунок 12.C-2). Рисунки 4.C-2 и 11.C-2 свидетельствуют о том, что аминокислоты нуклеокапсидного фосфопротеина могут связывать порфирин, но не могут связывать хлорохин. Стыковка мембранного белка с хлорохином не произошла.

Рисунок 11. Результаты молекулярной стыковки структурных белков вируса и хлорохина (красный). A. Результаты молекулярной стыковки гликопротеина E2 и порфирина. B. Результаты молекулярной стыковки белка оболочки и порфирина. C. Результаты молекулярной стыковки нуклеокапсидного фосфопротеина и порфирина. 1. Структурные белки вируса. 2. Вид участков связывания.

Принципиальная схема связывания хлорохина с белком orf1ab показана на рисунке 12.A-1. Участок связывания белка orf1ab представлен на рисунке 12.A-2. Энергия связывания хлорохина и белка orf1ab составляет 4 584 302,64 ккал/моль, что в 8 раз больше энергии связывания между orf1ab и порфирином. Согласно результатам на рисунке 7.A-2, было показано, что некоторые аминокислоты, такие как MET 7045, PHE 7043, LYS 6836 белка orf1ab, могут быть связаны не только с фосфатом хлорохина, но и с порфирином.

Принципиальная схема связывания хлорохина с белком ORF8 показана на рисунке 12.B-1. На рисунке 12.B-2 показан участок связывания ORF8. Энергия связывания хлорохина с белком ORF8 составляет 4 707 657,39 ккал/моль, что эквивалентно лишь 37 % энергии связывания белка ORF8 с порфирином. Согласно результату, показанному на рисунке 7.B-2, аминокислоты, такие как ILE A: 74, ASP A:75, LYS A: 53 ORF8, могут связываться не только с фосфатом хлорохина, но и с порфирином.

Принципиальная схема связывания хлорохина с белком ORF7a показана на рисунке 12.C-1. На рисунке 12.C-2 представлен вид участка связывания. Энергия связывания хлорохина с белком ORF7a составляет 497 154,45 ккал/моль, что в 13 раз превышает энергию связи белка ORF7a с порфирином. Согласно результатам, показанным на рисунке 7.C-2, аминокислоты, такие как GLN A:94, ARG A:78 и LEU A:96 белка ORF7 могут связываться не только с фосфатом хлорохина, но и с порфирином.

Стыковка белков ORF3a, ORF6 и ORF10 с хлорохином не удалась.

Эти результаты показали, что хлорохин может в определенной степени ингибировать связывание E2 и ORF8 с порфирином с образованием комплекса. Кроме того, хлорохин может предотвратить атаку orf1ab, ORF3a и ORF10 на гем с образованием порфирина.

Рисунок 12. Результаты молекулярной стыковки вирусных неструктурных белков и хлорохина (красная структура). A. Результаты молекулярной стыковки белка orf1ab и хлорохина. B. Результаты молекулярной стыковки белка ORF8 и хлорохина. C. Результаты молекулярной стыковки белка ORF7a и хлорохина. 1. Неструктурные белки вируса. 2. Вид участков связывания.

3.5. Валидация эффекта фавипиравира

Рисунок 11.С-1 представляет собой схему связывания хлорохина с фосфопротеином нуклеокапсида. Энергия связывания хлорохина с нуклеокапсидным фосфопротеином составляет 198 815,22 ккал/моль, что эквивалентно лишь 1,4 % энергии связывания нуклеокапсидного фосфопротеина и порфирина. ALA A:50 и т. д. нуклеокапсида фосфопротеина участвуют в связывании (рисунок 12.C-2). Рисунки 4.C-2 и 11.C-2 свидетельствуют о том, что аминокислоты нуклеокапсидного фосфопротеина могут связывать порфирин, но не могут связывать хлорохин. Стыковка мембранного белка с хлорохином не произошла.

Таблица 1. Эффект фавипиравира

Белок вируса Порфирин
(ккал/моль)
Фавипиравир
(ккал/моль)
Имеет
идентичные
остатки
Мишень Отношение
связывания
с мишенью
(фавипиравир/
порфирин)
Гликопротеин E2 7,530,186,265.80
Белок оболочки 219,317.76 597,814,480.55 Да Да 2,725.79
Нуклеокапсид 15,532,506.53
orf1ab 561,571.10 1,052,489.88 Да Да 1.87
ORF8 12,804,859.25 348,589.80 Да
ORF7a 37,123.79 17,034,560.60 Да Да 458.86
4. Обсуждение
4.1. Новый коронавирус произошел от древнего вируса

Для самых примитивных форм жизни, коими являются вирусы, не так-то просто увидеть их роль в связывании порфирина. Соединения порфирина широко распространены в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих организмах и связаны с критическими физиологическими процессами, такими как катализ, перенос кислорода и энергии. Порфирин также является древним соединением, широко распространенным на Земле. Порфирин впервые обнаружен в сырой нефти и асфальтовой породе в 1934 году. Порфирин обладает уникальными фотоэлектронными свойствами, отличной термостабильностью и имеет широкие перспективы применения в химии материалов, медицине, биохимии и аналитической химии. Его характеристики отлично подходят для применений, связанных с двухфотонным поглощением, флуоресценцией, передачей энергии и других. Перенос энергии флуоресцентного резонанса (FRET) — это безызлучательный процесс, при котором донор в возбужденном состоянии передает энергию реципиенту в основном состоянии посредством дипольного эффекта дальнего действия. FRET-характеристики порфирина могут быть основой способа выживания, на который опирался исходный вирус.

Существует множество теорий о происхождении вирусов, одна из которых называется теорией совместной эволюции, в которой вирусы могут эволюционировать из комплексов белка и нуклеиновой кислоты. Различные методы не объясняют, как вирус выжил независимо от не существовавших в начале жизни клеток, поэтому происхождение вирусов остается загадкой. В этой статье предполагается, что вирус может связываться с порфирином, что может объяснить проблему выживания оригинального вируса. Поскольку порфирин обладает характеристикой передачи энергии флуоресцентного резонанса, вирусы, которые связываются с порфиринами, могут получить энергию с помощью этого светоиндуцированного метода. Вирус, получивший энергию, может использовать ее для минимального перемещения, для выхода из состояния гибернации или перехода в него из активного состояния. Согласно результатам нашего исследования, новый коронавирус был формой жизни, зависящей от порфирина. Поэтому мы можем предположить, что новый коронавирус происходит от древнего вируса, который мог развиваться у летучих мышей на протяжении бесчисленных поколений.

4.2. Более высокая проницаемость порфиринов сквозь клеточные мембраны обуславливает большую инфекционность

Быстрая эволюция нового коронавируса также сопровождается некоторыми парадоксальными особенностями. Нынешняя теория предполагает, что новый коронавирус связывается с рецептором ACE2 человека через белок-шип. Он попадает в клетки человека по механизму фагоцитоза. Модели инфекционных заболеваний показали, что новая коронавирусная пневмония очень контагиозна. Следовательно, способность связывания белка-шипа и белка ACE2 человека должна быть большой, но в литературе имеются сообщения о том, что эта способность связывания является слабой. Что вызывает высокую инфекционность нового коронавируса? Мы считаем, что в дополнение к методу инвазии через взаимодействие шип-ACE2 вирус должен обладать оригинальным механизмом инвазии.

Медицинские работники обнаружили новый коронавирус в моче, слюне, кале и крови. Жизнеспособный вирус также может обнаруживаться в биологических жидкостях. В таких средах порфирин является доминирующим веществом. Порфириновые соединения относятся к классу азотсодержащих полимеров, и существующие исследования показали, что они обладают выраженной способностью обнаруживать клеточные мембраны и проникать сквозь них. В начале жизни молекулы вирусов с порфиринами непосредственно перемещались в исходную мембранную структуру за счет проницаемости порфирина. Это исследование показало, что гликопротеин E2 и белок оболочки нового коронавируса могут хорошо связываться с порфиринами. Поэтому коронавирус в связи с порфирином может также напрямую проникать через клеточную мембрану человека, что делает процесс инфицирования надежным. Наш валидационный анализ показал, что фавипиравир может предотвратить связывание только белка оболочки и порфирина. В то же время хлорохин может предотвращать связывание гликопротеина Е2 с порфирином лишь в определенной степени. Следовательно, инфекционность новой коронавирусной пневмонии не предотвращается этими препаратами полностью, так как связывание гликопротеина E2 и порфирина ингибируется не полностью.

4.3. Сложность индивидуального иммунитета

В некоторых теориях предполагается, что иммунный ответ возникает в организме после того, как у пациента разовьется заболевание. У некоторых пациентов после выздоровления вырабатываются иммунные антитела. Согласно нашему исследованию, гликопротеин E2, белок оболочки, нуклеокапсидный фосфопротеин, orf1ab, ORF7a и ORF8 вируса могут связываться с порфирином. Но из текущего исследования неясно, какие иммунные антитела возникали против вирусных белков.

Кроме того, некоторые пациенты могут погибнуть в результате цитокинового шторма. По сравнению с пациентами с атипичной пневмонией, анатомические характеристики умерших отличаются. Комплекс вирусных белков и порфирина может быть малорастворимым. Избыток слизи в тканях умерших пациентов был причиной избытка муцинового белка. Муцин может превратить слабо соединенные клетки в плотно соединенные и увеличить смазку между ними. Можно предположить, что действующее соединение приводит к уменьшению связи между клетками, в результате чего клетки начинают нуждаться в муцине для укрепления связи между собой в пределах тканей и для обеспечения смазывающего эффекта. Кроме того, когда пациент вступает в тяжелый инфекционный период, вирусные структурные белки, в основном, используются для сборки вирусов. Поэтому мы не можем обнаружить заметных вирусных включений в клетках тканей при аутопсии умерших пациентов.

4.4. Иммунные клетки заражаются и секретируют антитела и вирусные белки

Иммунные клетки, такие как плазматические клетки, также известны как эффекторные В-клетки. Плазматические клетки в основном наблюдаются в соединительной ткани слизистой оболочки как в пищеварительном тракте, так и в дыхательных путях. Это клетки, секретирующие антитела. Плазматические клетки выполняют функцию синтеза и хранения антител, а именно иммуноглобулинов, и участвуют в гуморальных иммунных ответах. В зависимости от источника выработки антител выделяют естественные антитела, такие как антитела анти-А и анти-В в системе групп крови ABO. По способности к участию в процессе агглютинации в ходе антигенной реакции антитела делят на полные антитела IgM и неполные антитела IgG. Обнаружение IgM и IgG в крови помогает определить, является ли организм человека инфицированным вирусом. В крови пациентов с подозрением на новую коронавирусную пневмонию содержится большое количество IgM. При лечении количество IgM у пациента снижается, а количество IgG повышается, указывая на то, что его организм вырабатывает резистентность и иммунитет. Имеются сообщения о том, что плазматические клетки также имеют рецептор ACE2, то есть для них существует путь инфекции шип-ACE2. Учитывая сообщения о том, что селезенка, костный мозг и лимфатические узлы тяжелых пациентов также сильно повреждены, мы предполагаем, что плазматические клетки также тесно связаны с инфекцией и выздоровлением пациентов с коронавирусом.

Плазматические клетки могут секретировать различные антитела, что также объясняет высвобождение вирусных белков в организме. Вирусные белки orf1ab, ORF3a и ORF10 синтезировались в клетках и атаковали гемоглобин и гем вне клеток. Вирусные белки могли покидать клетки через механизмы секреции белков. К числу секретируемых белков в основном относятся пищеварительные ферменты, антитела и некоторые гормоны. Исходя из вышеизложенной точки зрения, что инфицирование было связано с плазматическими клетками, мы полагали, что вирусные белки секретировались главным образом изнутри клетки наружу по механизму секреции антител. Один из возможных путей заключается в том, что после инфицирования плазматической клетки в ней запускаются процессы вирусной транскрипции и трансляции, а затем из клетки секретируются вирусные белки, такие как orf1ab, ORF3a и ORF10. Однако неясно, секретируются ли вирусные белки за пределы клетки путем связывания с антителами группы крови.

Мы планировали смоделировать этот механизм, но объем вычислений оказался слишком велик. После того, как мы ввели «антитела крови» в поисковую строку базы данных PDB, веб-страница показала почти 160 000 записей и почти 47 000 записей, связанных с человеком. Кроме того, моделирование молекулярной стыковки антител и белков, таких как orf1ab, представляет собой стыковку белков, процесс расчета которой является очень сложным. Поэтому мы не можем смоделировать этот механизм. Мы предлагаем другим лабораториям использовать суперкомпьютеры для моделирования этого механизма.

4.5. Вирусный белок атакует гемоглобин, высвобожденный за счет иммунного гемолиза эритроцитов

Эритроциты в основном содержат гемоглобин. Во время гемолиза гемоглобин выходит из клеток и растворяется в плазме. В этот момент способность гемоглобина переносить кислород теряется. Гемолиз происходит из-за разрыва мембран эритроцитов и растворения матрикса. Либо может происходить расширение пор мембраны эритроцита до степени, позволяющей гемоглобину покидать клетку, оставляя за собой двояковогнутую дискообразную клеточную мембрану — «гематоцит». Иммунный гемолиз — это специфический гемолиз, вызванный реакцией «антиген-антитело». Неспецифический гемолиз вызывается физическими, химическими или биологическими факторами. После гемолиза эритроцитов вирусные белки могут атаковать гемоглобин. Учитывая, что некоторые исследователи подсчитали, что люди с кровью типа O хуже заражаются COVID-19, мы предполагаем, что иммунный гемолиз может быть основным методом обеспечения атаки гемоглобина вирусными белками. Вирусные белки атакуют гемоглобин после заражения. Из-за ограниченных возможностей вычислительных инструментов мы не можем смоделировать, атакуют ли вирусные белки гемоглобин снаружи или внутри эритроцитов.

4.6. Более высокий уровень гемоглобина вызывает более высокую болезненность

Показано, что терапевтический эффект хлорохина фосфата в отношении новой коронавирусной пневмонии может быть тесно связан с аномальным метаболизмом гемоглобина у человека. Количество гемоглобина является основным биохимическим показателем крови, и его содержание различается в зависимости от пола. В норме у мужчин его уровень значимо выше, чем у женщин, что также может быть причиной того, почему мужчины заражаются новой коронавирусной пневмонией чаще, чем женщины. Кроме того, большинство пациентов с новой коронавирусной пневмонией составляют людей среднего и старшего возраста. Многие из этих пациентов имеют сопутствующие заболевания, такие как сахарный диабет. Пациенты с диабетом имеют более высокий уровень гликированного гемоглобина. Гликированный гемоглобин представляет собой дезоксигемоглобин. Гликированный гемоглобин представляет собой комбинацию гемоглобина и глюкозы крови, что является еще одной причиной высокого уровня инфицирования среди пожилых людей.

Это исследование подтвердило, что белки orf1ab, ORF3a и ORF10 могут скоординированно атаковать гем на бета-цепи гемоглобина. Атаке подвергаются как оксигенированный, так и дезоксигенированный гемоглобин. Во время атаки позиции orf1ab, ORF3 и ORF10 немного отличаются. Было показано, что, чем выше содержание гемоглобина, тем выше риск заболевания. Однако нет уверенности в том, что частота заболеваний, вызванных аномальным гемоглобином (структурным), относительно невелика. Гемоглобин пациентов и выздоравливающих должен быть объектом дальнейших исследований и лечения.

4.7. Ингибирование анаболического пути гема и развитие заболевания

В данной статье рассматривалось непосредственное вмешательство вируса в сборку гемоглобина человека. Основной причиной был слишком низкий уровень нормального гема. Гем участвует в критических биологических процессах, таких как регуляция экспрессии генов и трансляции белка. Порфирин является важным материалом для синтеза гема. Поскольку существующие данные показывают, что в организме оказывается слишком много свободного железа, это должно быть следствием того, что вирус-продуцирующая молекула конкурирует с железом за порфирин. Ингибирование анаболического пути гема и возникновение симптомов у человека.

Неясно, является ли пространственная молекулярная структура гема и порфирина у пациентов с порфирией такой же, как и у здоровых людей. При наличии аномальной структуры неясно, может ли такой порфирин связываться с вирусным белком с образованием комплекса, и может ли вирусный белок атаковать подобный гем. Эти вопросы должны быть рассмотрены в клинических и экспериментальных исследованиях.

5. Выводы

С момента возникновения эпидемии использование методов биоинформатики имеет большое научное значение для анализа ролей белков нового коронавируса (таких, как ORF8 и поверхностные гликопротеины). В этом исследовании методы прогнозирования доменов применялись для поиска консервативных доменов. Структуру белковых молекул, таких как ORF8 и поверхностных гликопротеинов, получали с помощью методов гомологического моделирования. Технология молекулярной стыковки использовалась для анализа взаимодействия связывающей части вирусных белков с гемом и порфирином. Результаты исследования показывают, что ORF8 и поверхностные гликопротеины могут объединяться с порфирином с образованием комплекса. В то же время белки orf1ab, ORF10 и ORF3a могут координированно атаковать гем, находящийся на 1-бета-цепи гемоглобина, что приводит к отщеплению железа с образованием порфирина. В результате такой атаки количество гемоглобина, который может переносить кислород и углекислый газ, уменьшается. Клетки легких испытывают чрезвычайно сильное воспаление из-за невозможности обеспечения интенсивного обмена углекислым газом и кислородом; в конечном итоге изображения ткани легких принимают вид матового стекла. Состояние пациентов с респираторными расстройствами ухудшится. Пациенты с диабетом и пожилые люди имеют более высокий уровень гликированного гемоглобина. Уровень гликированного гемоглобина снижается в результате вирусной атаки, что делает уровень глюкозы в крови пациентов нестабильным. Поскольку порфириновые комплексы вируса, продуцируемого в организме человека, ингибировали анаболический путь гема, они вызывали широкий спектр инфекций и заболеваний.

С учетом этих выводов дальнейший анализ показал, что хлорохин может предотвратить атаку orf1ab, ORF3a и ORF10 на гем с образованием порфирина и в определенной степени ингибировать связывание ORF8 и поверхностных гликопротеинов с порфиринами, эффективно облегчая симптомы респираторного дистресса. Поскольку способность хлорохина ингибировать структурные белки не слишком велика, терапевтический эффект для разных людей может быть различным. Фавипиравир может ингибировать связывание белка оболочки и белка ORF7a с порфирином, предотвращать проникновение вируса в клетки-хозяева и может связывать свободный порфирин. В связи с побочными действиями таких препаратов, как хлорохин, и возможностью аллергических реакций на них обращайтесь к квалифицированному врачу для получения подробной информации о лечении и не принимайте препарат самостоятельно.

На основании компьютерного моделирования и дискуссионного анализа этого исследования мы выдвинули предположение об основном механизме патогенности этого вируса. Вирус может сначала инфицировать клетки с рецепторами ACE2, включая иммунные клетки. Иммунные клетки производят антитела и вирусные белки. Антитела действуют на эритроциты, вызывая иммунный гемолиз. Гемоглобин высвобождается и подвергается атаке. Вирус захватывает порфирин и ингибирует метаболизм гема. Поэтому мы считаем, что поражение организма человека вирусом носит системный характер, а не ограничивается дыхательной системой.

Данная работа предназначена только для научного обсуждения, правильность выводов должна быть подтверждена другими лабораториями. Мы с нетерпением ожидаем сообщений от лабораторий, которые смогут доказать, является ли эта теория неправильной или правильной из следующих экспериментов: 1) используйте рентгеноструктурный анализ для определения структуры гемоглобина у тяжелобольных пациентов, чтобы выяснить, есть ли какие-либо отклонения; 2) в эксперименте с вирусами должны быть показаны следующие этапы: вирусные белки могут связывать порфирин; вирусные белки могут атаковать гем; вирусные белки могут атаковать гемоглобин в крови.

Заявления/h5>
Согласие этического комитета и согласие на участие
Согласие на публикацию
Доступность данных и материалов
Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Финансирование

Эта работа финансировалась за счет гранта Фонда естественных наук для проекта по внедрению талантов Сычуанского университета науки и техники (номер награды 2018RCL20, грантополучатель WZL).

Вклад авторов

Финансирование получил WZL. Дизайн, анализ, написание: WZL. Курирование данных, проверка рукописи: HLL. Все авторы прочитали и согласились с опубликованной версией рукописи.

Благодарности
Об авторах

1 Факультет информатики и инженерии, Сычуаньский инженерно-технический университет, Цзыгун, 643002, Китай;
2 Факультет медико-биологических наук и технологии пищевых продуктов, Ибиньский университет, Ибинь, 644000, Китай.

 

Список литературы
  1. Дяо, K., Хань, P., Пан, T., Ли, И. и Ян, Ц. Характерные особенности визуализации HRCT в репрезентативных случаях завозной инфекции новой коронавирусной пневмонии 2019 г. (Diao, K., Han, P., Pang, T., Li, Y. & Yang, Z. HRCT Imaging Features in Representative Imported Cases of 2019 Novel Coronavirus Pneumonia). Precision Clinical Medicine (2020).
  2. Чан, Д. и др., Эпидемиологические и клинические характеристики новой коронавирусной инфекции на примере 13 пациентов за пределами Уханя. Китай (Chang, D. et al. Epidemiologic and clinical characteristics of novel coronavirus infections involving 13 patients outside Wuhan, China). JAMA (2020).
  3. Хуан С. и др. Клинические характеристики пациентов, инфицированных новым коронавирусом 2019 в Ухане, Китай (Huang, C. et al. Clinical features of patients infected with 2019 novel coronavirus in Wuhan, China). The Lancet (2020).
  4. Ли, С., Цай, Цз., Ван, С. и Ли, Ю. Возможность крупномасштабного переноса инфекции 2019 nCov от человека к человеку в первом поколении (Li, X., Zai, J., Wang, X. & Li, Y. Potential of large ‘first generation’human‐to‐human transmission of2019‐nCoV). Journal of Medical Virology (2020).
  5. Ван, Д. и др., Клинические характеристики 138 госпитализированных пациентов с вирусной пневмонией, вызванной новым коронавирусом 2019, Ухань, Китай (Wang, D. et al. Clinical characteristics of 138 hospitalized patients with 2019 novel coronavirus–infected pneumonia in Wuhan, China). Jama (2020).
  6. Ли, Ц. и др. Ранняя динамика передачи пневмонии, вызванной новой коронавирусной инфекцией, в Ухане, Китай (Li, Q. et al. Early transmission dynamics in Wuhan, China, of novel coronavirus–infected pneumonia). New England Journal of Medicine (2020).
  7. Чжу, Н. и др. Новый коронавирус, выделенный у пациентов с пневмонией в Китае в 2019 г. (Zhu, N. et al. A novel coronavirus from patients with pneumonia in China, 2019). New England Journal of Medicine (2020).
  8. Ву, Ф. и др. Новый коронавирус, ассоциируемый с респираторными заболеваниями людей в Китае (Wu, F. et al. A novel coronavirus associated with human respiratory disease in China). Nature, 1-8 (2020).
  9. Лу, Х., Страттон, С. У. и Тан, И. В. Вспышка пневмонии неизвестной этиологии в Ухане, Китай: загадка и чудо (Lu, H., Stratton, C. W. & Tang, Y. W. Outbreak of Pneumonia of Unknown Etiology in Wuhan China: the Mystery and the Miracle). Journal of Medical Virology.
  10. Чу, Н. и др. Исследовательская группа по новому китайскому коронавирусу. Новый коронавирус, выделенный у пациентов с пневмонией в Китае (Zhu, N. et al. China Novel Coronavirus Investigating and Research Team. A novel coronavirus from patients with pneumonia in China, 2019). N Engl J Med (2020).
  11. Лу, Р. и др. Геномная характеристика и эпидемиология нового коронавируса 2019: заключения по поводу происхождения вируса и связывания его с рецепторами (Lu, R. et al. Genomic characterisation and epidemiology of 2019 novel coronavirus: implications for virus origins and receptor binding). The Lancet (2020).
  12. Ван, М. и др. Прецизионно-медицинский подход в отношении лечения коронавирусной уханьской пневмонии (Wang, M. et al. A precision medicine approach to managing Wuhan Coronavirus pneumonia). Precision Clinical Medicine (2020).
  13. Шехер, С. Р., Пекош, А. в сборнике «Молекулярная биология коронавируса SARS» (Schaecher, S. R. & Pekosz, A. in Molecular Biology of the SARS-Coronavirus) 153-166 (Springer, 2010).
  14. МакБрайд, Р. и Филдинг, Б. Ч. Роль вспомогательных белков вируса тяжелого острого респираторного синдрома (ТОРС) в патогенезе вируса (McBride, R. & Fielding, B. C. The role of severe acute respiratory syndrome (SARS)-coronavirus accessory proteins in virus pathogenesis). Viruses 4, 2902-2923 (2012).
  15. Ву, А. и др. Состав и дивергенция генома нового коронавируса (2019-nCoV) родом из Китая (Wu, A. et al. Genome Composition and Divergence of the Novel Coronavirus (2019-nCoV) Originating in China). Cell Host & Microbe (2020).
  16. Параскевис, Д. и др. Полногеномный эволюционный анализ нового коронавируса (2019-nCoV) позволяет отклонить гипотезу о его появлении в результате недавнего события рекомбинации (Paraskevis, D. et al. Full-genome evolutionary analysis of the novel corona virus (2019-nCoV) rejects the hypothesis of emergence as a result of a recent recombination event). Infection, Genetics and Evolution, 104212 (2020).
  17. Ли, С. и др. Регуляция отклика на стресс со стороны эндоплазматического ретикулума активностью ионных каналов, образуемых белком оболочки коронавируса, вызывающего инфекционный бронхит, модуляцией выброса вирионов, влиянием на апоптоз, репликативную способность и патогенез (Li, S. et al. Regulation of the ER Stress Response by the Ion Channel Activity of the Infectious Bronchitis Coronavirus Envelope Protein Modulates Virion Release, Apoptosis, and Pathogenesis). Frontiers in Microbiology 10, 3022 (2020).
  18. То, К.-К. В. и др. Постоянное выявление нового коронавируса 2019 в слюне (To, K. K.-W. et al. Consistent detection of 2019 novel coronavirus in saliva). Clinical Infectious Diseases (2020).
  19. Дон, Н. и др. Анализ моделей генома и белковой структуры отображает происхождение и патогенность вируса 2019-nCoV, нового коронавируса, вызвавшего вспышку пневмонии в Ухане, Китай (Dong, N. Et al Genomic and protein structure modelling analysis depicts the origin and pathogenicity of 2019-nCoV, a novel coronavirus which caused a pneumonia outbreak in Wuhan, China). F1000Research 9, 121 (2020).
  20. Роте, К. и др. Передача инфекции 2019-nCoV при контакте с бессимптомным носителем в Германии (Rothe, C. et al. Transmission of 2019-nCoV infection from an asymptomatic contact in Germany). New England Journal of Medicine (2020).
  21. Чен, Н. и др., Эпидемиологические и клинические характеристики 99 случаев пневмонии, вызванной новым коронавирусом 2019 года в Ухане, Китай: дескриптивное исследование (Chen, N. et al. Epidemiological and clinical characteristics of 99 cases of 2019 novel coronavirus pneumonia in Wuhan, China: a descriptive study). The Lancet (2020).
  22. Дас, Р. и Шарма, П., в сборнике «Клиническая молекулярная медицина» (Das, R. & Sharma, P. in Clinical Molecular Medicine) 327-339 (Elsevier, 2020).
  23. Казазян-мл., Х. Х. и Вудхэд, А. П. Синтез гемоглобина А в развивающемся плоде (Kazazian Jr, H. H. & Woodhead, A. P. Hemoglobin A synthesis in the developing fetus). New England Journal of Medicine 289, 58-62 (1973).
  24. Лю, Дж. и др. Общие и отличающиеся аспекты патологии и патогенеза новых патогенных для человека коронавирусных инфекций SARS‐CoV, MERS‐CoV и 2019‐nCoV. (Liu, J. et al. Overlapping and discrete aspects of the pathology and pathogenesis of the emerging human pathogenic coronaviruses SARS‐CoV, MERS‐CoV, and 2019‐nCoV). Journal of Medical Virology (2020).
  25. Ван, М. и др. Ремдесивир и хлорохин эффективно ингибируют недавно появившийся коронавирус (2019-n-CoV) in vitro (Wang, M. et al. Remdesivir and chloroquine effectively inhibit the recently emerged novel coronavirus (2019-nCoV) in vitro). Cell Research, 1-3 (2020).
  26. Бернардо-Сейсдедос, Г., Джил, Д., Блуэн, Ж-М., Ришар, Э. и Милле, О. Заболевания белкового гомеостаза (Bernardo-Seisdedos, G., Gil, D., Blouin, J.-M., Richard, E. & Millet, O. in Protein Homeostasis Diseases) 389-413 (Elsevier, 2020).
  27. Ламеда, И. Л. и Кох, Т. Р в сборнике «Заболевания печени» (Lameda, I. L. P. & Koch, T. R. in Liver Diseases) 107-116 (Springer, 2020).
  28. Бэйли, Т. Л., Джонсон, Дж., Грант, К. Э., Нобл, У. С. Программа МЕМЕ SUITE (Bailey, T. L., Johnson, J., Grant, C. E. & Noble, W. S. The MEME suite). Nucleic acids research 43, W39-W49 (2015).
  29. Бэйли, Т. Л. и др. ПРОГРАММА МЕМЕ SUITE: средство поиска известных мотивов и открытия новых (Bailey, T. L. et al. MEME SUITE: tools for motif discovery and searching). Nucleic acids research 37, W202-W208 (2009).
  30. Бэйли, Т. Л., Уильямс, Н., Мислех, С. и Ли, У. У. МЕМЕ: обнаружение и анализ мотивов с последовательностях ДНК и белков (Bailey, T. L., Williams, N., Misleh, C. & Li, W. W. MEME: discovering and analyzing DNA and protein sequence motifs). Nucleic acids research 34, W369-W373 (2006).
  31. Шведе, Т., Копп, Й., Гуэ, Н. и Петиш, М. SWISS-MODEL: автоматизированный сервер гомологического моделирования белков (Schwede, T., Kopp, J., Guex, N. & Peitsch, M. C. SWISS-MODEL: an automated protein homology-modeling server). Nucleic acids research 31, 3381-3385 (2003).
  32. Бьязини, М. и др. SWISS-MODEL: моделирование третичной и четвертичной структуры белков и использованием эволюционной информации (Biasini, M. et al. SWISS-MODEL: modelling protein tertiary and quaternary structure using evolutionary information). Nucleic acids research 42, W252-W258 (2014).
  33. Studio, D. Discovery Studio. Accelrys [2.1] (2008).

Железодефицитная анемия у спортсменов

Определяется низким уровнем железа в крови, дефицит железа наблюдается приблизительно у 50 процентов женщин-спортсменок и немного реже наблюдается у мужчин. При отсутствии лечения, дефицит железа может развиться в железодефицитную анемию (ЖДА), что ухудшает аэробные процессы организма, мозга и метаболизм мышц, ухудшает производительность и выносливость, ослабляет иммунитет.

Железо является ключевым элементом при аэробных нагрузках и непосредственно влияет на производительность спортсмена, это элемент, который является ответсвенным за выработку гемоглобина и миоглобина. Основной  его функцией является перенос кислорода от легких к тканям, а от тканей к легким он переносит углекислый газ. Он также удерживает и сохраняет кислород в мышцах, для их активной работы, когда вы  плаваете, крутите педали, бегаете, или просто ходите по магазинам. Без железа кислород, поступающий в организм, бесполезен. Проще говоря, когда уровень железа слишком низкий, ваша способность двигаться активно, а иногда и просто двигаться, резко ухудшается.

Признаки и симптомы

Короткий тест для триатлетов, чтобы выяснить страдают ли они от низкого уровня железа в крови. Когда организм изо всех сил пытается нормализовать показатели гемоглобина при дефиците железа, молочная кислота начинает накапливается в лишенных кислорода мышцах. По мере накопления молочной кислоты, спортсмен становится более вялым, подвержен преждевременной усталости во время физических упражнений, может испытывать жжение в мышцах, затрудненное дыхание, и снижение мотивации к тренировке. Хроническая усталость является наиболее распространенным симптомом, но и другие симптомы, включая увеличение скорости восприятия интенсивности тренировочной нагрузки (эта оценка может быть выражена посредством числовых шкал восприятия нагрузки — RPE, «rate of perceived exertion»), тошнота, шум в ушах, мелькание « мушек» перед глазами, частые инфекции, заболевания дыхательных путей, неспособность ясно мыслить, бледный и изможденный внешний вид. Все эти симптомы не следует игнорировать. Постоянные тренировки требуют от вас, чтобы вы были здоровыми, выносливыми и ментально сильными, поэтому не позволяйте недостатку железа подкосить вас. 

Что вызывает низкое содержание железа?

Хотя недостаточное потребление железа из пищи является наиболее распространенной причиной железодефицитной анемии, но есть и ряд других факторов, которые влияют на запасы железа не только у спортсменов:

  • недоедание: вегетарианская, веганская, диеты с низким содержанием белка,
  • обильные менструальные кровотечения,
  • болезни, желудочно-кишечного тракта или травмы,
  • напряженные тренировки на выносливость, которые могут увеличить потерю железа через пот,
  • желудочно-кишечные кровотечения, уменьшают всасывание железа,
  • частое использование аспирина или нестероидных противовоспалительных лекарственных средств, 
  • тренировки на больших высотах.

Мониторинг запасов железа

Хронический недостаток железа является показателем того, что тело находится в крайнем напряжении. Длительный забег, крайне интенсивные тренировки, несбалансированное / нездоровое питание, жизнь  в постоянном стрессе, недостаточный сон, недостаток времени для восстановления, все это может способствовать неоднократному истощению запасов железа. Очень часто, бегуны обнаруживают, что у них низкий или пониженный уровень ферритина, но нормальные значения гемоглобина. Отмечено, что дефицит железа без анемии (т. е. низкий ферритин), также влияет на выносливость и эффективность. Если вы заметили признаки недостатка железа, или железодефицитной анемии, в срочном порядке обратитесь к врачу. Периодический необходимо мониторить состояние крови, показатели гемоглобина, гематокрита, ферритина в сыворотке, сывороточного железа, насыщение трансферрином, общая способность к связыванию железа, ретикулоцитов. Следует помнить, что уровень сывороточного ферритина (маркера уровня железа в организме), могут быть ложно завышенными в течение 72 часов после долгой, напряженной тренировки или марафона, а так же если организм ведет борьбу с инфекцией или испытывает воспаление.

Спортивная анемия — снижение числа эритроцитов или уровня гемоглобина в крови

Тренировки на выносливость увеличивают объем крови, которая разбавляет гемоглобин и гематокрит в крови, делая его искусственно заниженным, когда уровень железа в действительности в нормальных пределах. Спортивная анемия распространена, когда спортсмен возвращается к тренировкам после определенного периода бездействия или когда происходит резкое увеличение интенсивности тренировок. После того, как тело привыкнет к тренировочной нагрузке, гемоглобин и гематокрит вернутся к нормальному уровню.

Повысьте потребление железа

Продукты животного происхождения, такие как красное мясо, темное мясо птицы и морепродуктов содержат наиболее полезные (всасывающиеся) формы железа (гемовое). В то время как растительные продукты обеспечивают организм негемовым железом, эта форма является более сложной для поглощения. Тем не менее, потребление продуктов, богатых витамином С в той же пище может увеличить всасывание железа из негемового источника. Например, если вы едите салат из шпината, добавьте в него клубнику или кусочки мандаринов, чтобы повысить дозу витамина С. Рассмотрите вопрос об объединении гемового и негемового источников железа, таких как бобы с темной индейкой или говядиной. Включайте в рацион  небольшое количество красного мяса к макаронам, супам, салатам и бутербродам.

Кроме того, важно понимать, что кофе, кислоты в чае, и богатые кальцием продукты тормозят всасывание гемового железа. Отруби или зерновые с высоким содержанием клетчатки (содержащие фитаты и оксалаты) также могут подавлять поглощение негемового железа.

Рекомендуемые нормы потребления железа

Мужчины / женщины возраст 9-13: 8 мг/ день

Мужчины в возрасте 14-18 лет: 11 мг / день

Женщины в возрасте 14-18 лет: 15 мг / день

Мужчины в возрасте 18-50 лет: 8 мг / день

Женщины в возрасте 18-50 лет: 18 мг / день

Дополнительные источники железа

Если у вас обнаружили серьезный недостаток железа  и назначено употребление добавок сульфата железа и глюконата железа в качестве источника железа, изучите дозировку  и правила приема, прежде чем увеличивать свой режим железа, потому как добавки железа могут вызывать побочные эффекты, такие как запор, диарея, тошнота и темный стул. Убедитесь в том, что вы  точно следуете  рекомендациям, так как избыток препаратов железа может иметь неблагоприятные последствия для здоровья.

Несколько руководящих принципов, при употреблении железа:

  • помните о добавке витамина С к пище,
  • избегайте употребление железа с молоком, кофе, чаем, а также продуктами с высоким содержанием клетчатки и антибиотиками,
  • употребляйте достаточное количество жидкости ежедневно,
  • принимать препараты железа следует, в одно и то же время суток каждый день для достижения наилучших результатов.

Диагностика анемии (малокровия)

Состояние, при котором масса крови в организме снижается, или в крови уменьшается содержание гемоглобина и эритроцитов, называют анемией или малокровием. А ведь именно эритроциты и содержащийся в них гемоглобин транспортируют кислород к внутренним органам и тканям, обеспечивая их полноценную работу. Анемия развивается по разным причинам и сопутствует множеству заболеваний. Возможно появление этого заболевания и после хирургического вмешательства.

Железодефицитная анемия

Наиболее распространена железодефицитная анемия, которая проявляется у половины беременных женщин и у каждой пятой женщины детородного возраста. При дефиците железа уменьшается содержание гемоглобина в эритроцитах. Причина тому — употребление продуктов с малым содержанием железа, нарушение всасывания железа пищеварительной системой. Возможно проявление у младенцев, если у матери был дефицит железа.

Апластическая анемия

Апластическая анемия развивается при уменьшении образования в костном мозге эритроцитов. Этому типу заболевания подвержены люди, которые прошли противоопухолевую терапию, подверглись воздействию токсинов, а также перенесли вирусные инфекции.

Гемолитическая анемия

В случаях, когда эритроциты в организме разрушаются слишком быстро, речь идет о гемолитической анемии. Это заболевание может быть наследственным или развиваться при проникновении в организм человека всевозможных инфекций или являться следствием злоупотребления антибиотиками.

Анемия может сопутствовать онкологическим и иным, длительно протекающим хроническим заболеваниям (болезни эндокринной системы, почек, ВИЧ, туберкулез, сахарный диабет), когда уменьшается образование эритроцитов в крови. Заболевание может быть вызвано и другими причинами: это недостаток в организме фолиевой кислоты и витамина B12; чрезмерные кровопотери при обильных менструациях, язве желудка, кровоточащем геморрое, раке желудка или толстой кишки.

При совершенно разных причинах развития болезни симптомы ее совершенно одинаковы: повышенная утомляемость и слабость, головная боль, склонность к обморокам, одышка, учащенное сердцебиение, головокружение, бледность кожи, судороги в ногах. Обращение к врачу обязательно при первых же подозрениях на анемию, потому что она может быть первым сигналом более серьезных заболеваний.

Методы диагностики анемии

Общий анализ крови — это основной метод диагностики анемии. Но для установления точной клинической картины заболевания могут быть назначены исследования на ферритин, витамин B12, трансферрин, железо сывороточное и другие анализы. Важно знать, что проведение полных исследований на анемию, поможет максимально точно определить причины, вызвавшие это заболевание. Это позволит лечащему врачу составить оптимальный план лечения.

Где сдать анализы на диагностику анемии?

В медицинской лаборатории «Синэво» Вы можете пройти как полную диагностику на анемию, так и оценить эффективность ее лечения. См. пакет 11 «Диагностика анемий» и пакет 11.1 «Контроль анемий» на странице «Комплексные исследования».

Почему у женщин уровни эритропоэтина такие же, как у мужчин, но более низкий уровень гемоглобина? | Кровь

Средняя масса эритроцитов и уровни гематокрита у мужчин выше, чем у женщин. Как и почему это так, никогда не объяснялось. Если причиной снижения эритропоэза из-за потери железа или кровопотери у женщин или повышенного эритропоэза из-за андрогенов у мужчин, будет эффект обратной связи на продукцию эритропоэтина, что приведет к более низким уровням эритропоэтина у мужчин.Однако контрольные диапазоны для эритропоэтина не различаются для мужчин и женщин. Это указывает на то, что у женщин более высокий уровень оксигенации тканей при данной массе эритроцитов. Это, в свою очередь, предполагает, что у женщин должна быть более эффективная доставка эритроцитов в ткани.

При сравнении более 36 000 парных проб венозной и капиллярной крови у доноров крови, у которых уровень капиллярного гемоглобина (Hb) был <12.4 г / дл у женщин (n = 25 762) и <13,4 г / дл у мужчин (n = 10 496), капиллярный уровень обычно был ниже, чем венозный уровень, в среднем на 1,07 г / дл у мужчин, и 0,67 г / дл у женщин. 1 Впоследствии мы наблюдали, что разрыв между уровнями капиллярного и венозного гемоглобина уменьшался как у мужчин, так и у женщин по мере увеличения уровня гемоглобина. Кроме того, кривые для мужчин и женщин были параллельны: они не перекрывались (рис. 1A). При анализе по возрастным группам средний разрыв капиллярно-венозного гемоглобина у женщин увеличивался после возрастного диапазона от 45 до 50 лет.У мужчин с возрастом наблюдалось постепенное снижение (рис. 1В).

Рисунок 1

Различия между уровнями венозного и капиллярного гемоглобина у мужчин и женщин . (A) Средняя разница и стандартная ошибка между уровнями венозного и капиллярного гемоглобина (ΔVC) в 35 985 парных капиллярных и венозных образцах были взяты у 25 557 женщин и 10 428 мужчин, у которых капиллярный гемоглобин был от> 11,5 до <12.5 г / дл и от> 12,5 до <13,5 г / дл, соответственно, и от 81 мужчины и 74 женщин, впервые доноров крови, у которых уровни капиллярного гемоглобина были выше порогового значения для включения в исходную группу исследования. 1 Наблюдается значительное изменение при сравнении гемоглобина нижних капилляров с высоким венозным гемоглобином (по Крускалу-Уоллису, а затем по посттесту Данна). ΔVC увеличивается линейно, как измерено корреляцией Спирмена, как у женщин, так и у мужчин по мере того, как уровни капиллярного гемоглобина в группах снижаются (r = -0.9879, P <0,0001 для женской группы; r = −0,9152, P = 0,0005 для мужской группы). (B) Средняя разница и стандартная ошибка между уровнями венозного и капиллярного гемоглобина (ΔVC) по сравнению между возрастными группами. Точечный график показывает средний возраст по сравнению со средним значением ΔVC в каждой возрастной группе для мужчин и женщин. В мужской когорте наблюдалась отрицательная линейная корреляция; r = -0,978, P <0,0001. ΔVC ниже у женщин и повышается с возрастом. Линейная корреляция намного ниже, а наклон в противоположном направлении; г = 0.7818, P = 0,0102. Из точечного графика видно, что ΔVC у женщин стабильна до достижения ими 50-летнего возраста, когда наблюдается заметное увеличение. К возрасту 65-69 лет стандартная ошибка ΔVC у женщин перекрывается с таковой у мужчин.

Рисунок 1

Различия между уровнями венозного и капиллярного гемоглобина у мужчин и женщин . (A) Средняя разница и стандартная ошибка между уровнями венозного и капиллярного гемоглобина (ΔVC) в 35 985 парных капиллярных и венозных образцах были взяты у 25 557 женщин и 10 428 мужчин, у которых капиллярный гемоглобин был> 11.От 5 до <12,5 г / дл и от> 12,5 до <13,5 г / дл, соответственно, и от 81 мужчины и 74 женщин, впервые доноров крови, у которых уровни капиллярного гемоглобина были выше порогового значения для включения в исходную группу исследования. 1 Наблюдается значительное изменение при сравнении гемоглобина нижних капилляров с высоким венозным гемоглобином (по Крускалу-Уоллису, а затем по посттесту Данна). ΔVC увеличивается линейно, как измерено корреляцией Спирмена, как у женщин, так и у мужчин по мере того, как уровни капиллярного гемоглобина в группах снижаются (r = -0.9879, P <0,0001 для женской группы; r = −0,9152, P = 0,0005 для мужской группы). (B) Средняя разница и стандартная ошибка между уровнями венозного и капиллярного гемоглобина (ΔVC) по сравнению между возрастными группами. Точечный график показывает средний возраст по сравнению со средним значением ΔVC в каждой возрастной группе для мужчин и женщин. В мужской когорте наблюдалась отрицательная линейная корреляция; r = -0,978, P <0,0001. ΔVC ниже у женщин и повышается с возрастом. Линейная корреляция намного ниже, а наклон в противоположном направлении; г = 0.7818, P = 0,0102. Из точечного графика видно, что ΔVC у женщин стабильна до достижения ими 50-летнего возраста, когда наблюдается заметное увеличение. К возрасту 65-69 лет стандартная ошибка ΔVC у женщин перекрывается с таковой у мужчин.

Хорошо описано, что существует разрыв между капиллярным и венозным гематокритом. Общий гематокрит тела примерно в 0,91 раза больше венозного гематокрита. 2 Это происходит из-за эффекта Фахреуса, относительного разбавления эритроцитов в капиллярах, вызванного разницей в скоростях потока между более быстротекущими, центрально сконцентрированными клетками и медленнее, периферически смещенной плазмой. 3 Теперь мы показали, что разрыв находится под физиологическим контролем и зависит от пола, возраста и количества эритроцитов. Разрыв в среднем выше у мужчин и увеличивается по мере снижения содержания эритроцитов в капиллярах. В возрастном диапазоне от 45 до 50 лет у женщин разрыв увеличивается до уровня, наблюдаемого у мужчин.

Необходимы дальнейшие исследования, чтобы определить, как достигается такая модуляция эффекта Фахреуса.Возможные причинные или способствующие механизмы включают реологические эффекты, в том числе половые различия в скорости кровотока и изменения вязкости крови с концентрацией эритроцитов. Кроме того, повышающая регуляция eNOS эстрогеном у женщин в пременопаузе может модулировать эффект Фахреуса, увеличивая локальную продукцию NO, ведущую к вазодилатации, 4 , а эффект нитритредуктазы дезоксигемоглобина 5 может давать аналогичный эффект за счет увеличения вазодилатации, как и красный содержание клеток в капиллярной крови повышается.

Физиологическая модуляция эффекта Фахреуса, ведущая к более эффективной доставке эритроцитов в капиллярное кровообращение, может лежать в основе более низкой потребности в эритроцитах у женщин. Это также может способствовать снижению частоты сердечно-сосудистых заболеваний у женщин в пременопаузе и может иметь важные последствия для лечения сердечно-сосудистых заболеваний и анемий, а также для переливания крови.

Авторство

Раскрытие информации о конфликте интересов: Авторы заявляют об отсутствии конкурирующих финансовых интересов.

Для корреспонденции: Уильям Мерфи, Национальный центр крови, Ирландская служба переливания крови, Джеймс-стрит, Дублин 8, Ирландия; электронная почта: [email protected] или [email protected]

Список литературы

Ссылки

1,,, et al.

Уровни капиллярного и венозного гемоглобина у доноров крови: 42-месячное исследование 36 258 парных образцов.

,

Vox Sang

,

2010

, т.

98

4

(стр.

547

553

) 2,,.

Соотношение гематокрита тела / вен: его постоянство в широком диапазоне гематокрита.

,

Дж. Клин Инвест

,

1953

, т.

32

12

(стр.

1309

1316

) 3.

Регулирование капиллярного гематокрита.

,

Int J Microcirc Clin Exp

,

1984

, т.

3

2

(стр.

147

160

) 4« и др.

Эстроген увеличивает эндотелиальный оксид азота рецепторно-опосредованной системой.

,

Biochem Biophys Res Commun

,

1995

, т.

214

3

(стр.

847

855

) 5« и др.

Гипоксия, эритроциты и нитриты регулируют NO-зависимую гипоксическую вазодилатацию.

,

Кровь

,

2006

, т.

107

2

(стр.

566

574

)

© 2010 Американское общество гематологов

2010

Гемоглобин

— Общий анализ крови

Гемоглобин — Общий анализ крови

Гемоглобин


гемоглобин представляет собой молекулу, состоящую из четырех субъединиц.Каждая субъединица содержит железо, содержащее пигмент (гем) и белок (глобулин). Есть два типа субъединиц: альфа и бета. Каждый грамм гемоглобина может нести 1,34 мл кислорода. Кислород, несущий способность крови прямо пропорциональна концентрации в ней гемоглобина. В количество эритроцитов не указывает на содержание кислорода в крови, потому что некоторые клетки могут содержать больше гемоглобина, чем другие. Определение гемоглобина используется для скрининга анемии, определения степени анемии и помощи при оценке реакции пациента на терапию анемии.Гемоглобин также служит как важный буфер pH во внеклеточной жидкости.

  • Нормальный значения гемоглобина:
  • Взрослый: (мужчины): 13,5 — 17 г / дл
  • (женщины): 12-15 г / дл
  • Беременность: 11-12 г / дл
  • Новорожденный: 14-24 г / дл 77% от этого значения составляет гемоглобин плода, который снижается примерно до 23% от общего количества к 4 годам. мес
  • Дети: 11-16 г / дл

Глюкоза необратимо присоединяется к гемоблобину и другим контактам с белками.
Измерение гемоглобин A-1C или гликозилированный гемоглобин для мониторинга и оценки диабета. Гемоглобин A-1C отражает средний уровень глюкозы в крови за 3-месячный период по сравнению с уровень глюкозы в крови натощак, который отражает уровень глюкозы в крови во время однократного голодания государственный. Взрослые люди, не страдающие диабетом, имеют значение гемоглобина A-1C . от 2% до 5%.У диабетиков с эффективным контролем над заболеванием уровень гемоглобина составляет A-1C составляет от 2,5% до 6%. Диабетики с плохим контролем над заболеванием могут иметь значения 8% и выше.

Пониженный гемоглобин:

Кровопотеря и костный мозг подавление снижает общее количество эритроцитов и, следовательно, снижает общее содержание гемоглобина. Уровни гемоглобина также снижаются у пациентов с отклонениями от нормы. типы гемоглобина или гемоглобинопатии.Красные кровяные тельца с аномальными типами гемоглобина часто бывают хрупкими и легко повреждаются или разрушаются в сосудах. система. Электрофорез гемоглобина позволяет различать определенные типы аномальных гемоглобин.

Талассемия передается по наследству рецессивная гемоглобинопатия. Это происходит из-за неспособности произвести достаточное количество молекулы глобина. Сбой может быть либо в альфа-, либо в бета-части. В серповидноклеточная анемия, у пациента гемоглобин неправильной формы, известный как серповидный гемоглобин (hgbS).Гемоглобин серпа создает деформированные эритроциты, которые образуют засоры в сосудах.

Остальные пациенты в норме Количество эритроцитов , но низкий уровень гемоглобина. Такая ситуация возникает при дефиците железа. анемия, при которой в красных кровяных тельцах содержится меньше гемоглобина, чем обычно. Недостаток железа анемию также называют гипохромной анемией. Гипохромный — это термин, который означает «цвет меньше обычного». В целом женщинам нужно больше железа в их диеты, чем у мужчин, из-за регулярной потери железа с менструальными выделениями.Во время беременности потребность женщины в железе для увеличения гемоглобина увеличивается. Если женщина забеременеет при низких запасах железа, она подвержена риску становясь тяжелой анемией. Регулярный анализ гемоглобина — важная часть наблюдение за беременной женщиной. Во время последнего триместра беременности состояние, известное как возникает «физиологическая анемия беременности». Это нормальное падение гемоглобина значения являются результатом увеличения объема плазмы. Множественные заборы крови Недоношенные дети — частая причина анемии.


Мгновенно Обратная связь:

Красный клетки крови с аномальным гемоглобином легче повреждаются или разрушаются чем клетки с нормальным гемоглобином.


Гемоглобин: критически низкий и высокие значения

  • Значение гемоглобина ниже 5 г / дл может вызвать сердечная недостаточность
  • Значение гемоглобина выше 20 г / дл может вызвать закупорку капилляров. за счет гемоконцентрации

Повышенный уровень гемоглобина находятся в любом состоянии, при котором количество циркулирующих эритроцитов поднимается выше нормы.Примеры состояний, связанных с повышением гемоглобина истинная полицитемия, тяжелые ожоги, хроническая обструктивная болезнь легких, и застойная сердечная недостаточность.


Подробнее информацию о анемии, рассмотрите возможность посещения АМЕРИКАНСКОГО ОБЩЕСТВА ГЕМАТОЛОГИИ

http://www.hemology.org/Patients/Other-Resources/Education-Book/5302.aspx


© RnCeus.com

Половая разница в уровне гемоглобина у взрослых — Механизмы, причины и последствия

Изучение эритроцитов было и остается увлекательной дисциплиной.Вероятно, это самая узнаваемая ячейка в мире. Его биологическая значимость, например, неразрывно связана с французским выражением «Le sang c’est la vie» (т. Е. «Кровь — это жизнь»). Эта клетка также является оптимальной моделью для исследований клеточной и молекулярной эволюции. Цель этого текста — идентифицировать и рассматривать различные цитологические аспекты эритроцитов у птиц и способствовать лучшему пониманию этих характеристик, поскольку они представлены среди отрядов, семейств и родов птиц.В эти соображения включаются взаимоотношения птичьего эритроцита с эритроцитами филогенетически более ранних хладнокровных позвоночных и более поздних млекопитающих. Красные клетки дебютировали у нескольких рассеянных беспозвоночных, после чего провели концептуальную филогенетическую одиссею по классам Chondroichthyes, Osteichthyes, Amphibia и Reptilia. На этом этапе следующим эволюционным таксономическим уровнем были птицы, которым посвящен этот текст. Класс Aves (члены которого являются теплокровными) признан звеном, соединяющим таксономический интервал между хладнокровными пойкилотермными и теплокровными млекопитающими.Следует ожидать, что птичий эритроцит будет (и действительно) представит цитологические характеристики, полученные и адаптированные от хладнокровных видов, дополнительно модифицированные для конкретных требований птиц, а также предсказывающие его проявления у млекопитающих (включая человека). Цитологические аспекты птичьих эритроцитов, которые рассматриваются в тексте, многочисленны и разнообразны, охватывая различия между видами птиц, а также соображения, касающиеся эритроцеллюлярности нептичьих и птиц. Иллюстрацией исследуемых тем являются подробный анализ световой микроскопии и ультраструктуры последовательности созревания эритроцита от его начала в качестве проэритробласта до зрелой клетки, количественное представление эритроидных предшественников в гемопоите костного мозга, гистологические отношения эритропоэза с сосудистыми синусами в костном мозге, цитоскелетной архитектуры эритроцитов, окрашивания и цитохимии.Клинически важный ретикулоцит конкретно рассматривается в отношении его численного присутствия в крови, морфологии и условий, которые способствуют или уменьшают Предисловие vvi Птичий эритроцит: его филогенетическая одиссея его появление в обращении. Рассмотрены эмбриональный зародышевый диск и его участие в генезе эритробластов, эритропоэзе желточного мешка, развитии эритроцитов примитивного и дефинитивного поколений. Подробно исследована роль чрезвычайно способствующего химерного эмбриона перепела-цыпленка в установлении идентичности, источника (-ов) и путей миграции гемопоэтических стволовых клеток, а также локусов эритропоэза в эмбрионе.Подсчет эритроцитов, уровни гемоглобина, гематокриты и индексы эритроцитов (MCV, MCH, MCHC), полученные у различных птиц, оцениваются для выявления, сравнения и выявления видовых различий и сходств. Обширные табличные данные с цитатами, указывающими автора (ов), и первоисточник эритроидных гемограмм огромного числа представителей птичьих таксонов включены в качестве источника данных для читателя, а также для подтверждения утверждений, представленных в текст.Другая область, которая специально исследуется (включая сравнения с видами, предшествующими птицам), — это размерные аспекты эритроцитов, полученных у разных птиц. Предлагается документация, показывающая, что размеры и форма эритроцитов у птиц реологически и функционально улучшены по сравнению с предыдущими видами, и что даже у птиц таксономические и физиологические корреляции отражаются в физических профилях эритроцитов, обнаруженных у разных видов животных. птицы.Пол, возраст, экологические и биологические взаимосвязи относительно размера эритроцитов, количества эритроцитов, гематокритов и т. Д. Получают большое внимание наряду со статистической документацией, когда таковая имеется. Анализируется влияние различных других ситуаций, физиологических условий, биохимических факторов и клеточных регуляторов на эритроцит. Некоторые из них — это продолжительность жизни эритроцитов, объем крови, апоптоз, осмотическая хрупкость эритроцитов, теломеры, возникновение эритропластидов, развитие мегалобластов, C-значения птиц, репродуктивный статус и птичий эритроцит как генератор цитокинов.Обсуждается морфологическая картина эритроцеллюлозы, связанная с патологическими агентами, такими как чрезмерное количество свинца, фенилгидразин, дефицит фолиевой кислоты, органофосфаты, семена рапса и афлатоксин. Один раздел относится к эритролейкозу. Споровые паразиты, вторгающиеся в эритроциты птиц, такие как Haemoproteus, Plasmodium и риккетсиозный организм Aegy pipetella, обсуждаются индивидуально, а их результирующие эффекты на эритроциты, в которые они вторгаются, включаются в обсуждения.Изучаются этиология анемии у птиц, включая иммуноопосредованную анемию, и реакцию на экспериментально индуцированную анемию (например, флеботомию). Текст включает сравнительное обсуждение эффектов, преимуществ, ограничений и недостатков антикоагулянтов, используемых для обработки птичьей крови. Также рассматриваются многие другие не цитированные темы.

Может ли ваш период вызвать анемию?

Эта статья также доступна на: português, español

Что нужно знать:

  • Ежемесячная кровопотеря во время менструации может вызвать анемию

  • Сильное менструальное кровотечение может сделать вас более восприимчивым к дефициту железа анемия

  • Симптомы железодефицитной анемии включают: усталость, слабость, одышку, плохую концентрацию внимания, головокружение

Анемия может подкрасться к вам, особенно железодефицитная анемия.Это может происходить медленно, в течение многих лет, так что вы можете не заметить изменений. Усталость, от которой невозможно избавиться, независимо от того, сколько вы отдыхаете. Легкая одышка от занятий, которыми вы всегда могли заниматься раньше. Необъяснимые изменения волос, ногтей, кожи. Это лишь некоторые из симптомов дефицита железа. Анемия — огромная проблема общественного здравоохранения во всем мире, от которой, по прогнозам, пострадают 1,62 миллиарда человек (24,8% населения мира) (1).

Первое: что такое анемия?

Анемия — это уменьшение количества эритроцитов или гемоглобина в организме (2).Гемоглобин — это железосодержащий белок в красных кровяных тельцах. Гемоглобин связывает и транспортирует молекулы кислорода к клеткам вашего тела. При меньшем количестве эритроцитов ваше тело (включая мозг) не может получать достаточно кислорода и функционировать оптимально.

Что вызывает анемию?

Эритроциты вырабатываются в костном мозге и имеют продолжительность жизни примерно 110 дней, в течение которых они циркулируют и доставляют газы по всему телу (3). По мере старения они в конечном итоге разрушаются в селезенке, лимфатических узлах и печени, а их части повторно используются в организме.Любое нарушение жизненного цикла эритроцитов (создание, продолжительность функциональной жизни или разрушение) может вызвать анемию. К распространенным причинам анемии относятся: кровопотеря, паразитарные инфекции, дефицит питательных веществ, проблемы с абсорбцией и хронические заболевания (1,2). Анемия — обширная тема. У него много разных причин и проявлений.

Однако для целей этой статьи мы сосредоточимся только на железодефицитной анемии — особом типе анемии — и на том, как она связана с менструальным и гинекологическим здоровьем.

Загрузите Clue, чтобы отслеживать длину цикла и изменения.

4.8

более 2M + оценок

Менструации и анемия

Люди, у которых менструация, непропорционально страдают анемией из-за того, что они теряют кровь во время менструации.

Фактически, 29% небеременных женщин и 38% беременных женщин во всем мире страдают анемией (4).

Когда кровь теряется каждый месяц во время менструации, железо в этих красных кровяных тельцах также теряется.Если ежемесячное потребление и абсорбция железа не восполняют потерю железа во время менструации, у вас может развиться железодефицитная анемия (2).

Люди с обильными менструальными кровотечениями более подвержены железодефицитной анемии. Считается, что у человека обильное менструальное кровотечение, когда его менструальный цикл обычно превышает 80 мл (5). Некоторые причины обильных менструальных кровотечений могут быть связаны с миомой (аномальный рост мышечной ткани на матке), аденомиозом (состоянием, при котором ткань эндометрия проникает в мышечную стенку матки), полипами (аномальные разрастания на шейке матки или внутренней части матки). матке) или нарушениях свертываемости крови (6).

Менструальный цикл — не единственный гинекологический источник железодефицитной анемии. Во время беременности и кормления грудью, как и в любое время ускоренного роста и развития, существует повышенная потребность в железе (2,7). Беременным людям важно обеспечить достаточное количество железа, поскольку низкий уровень железа может нанести вред как родителям, так и ребенку (2). Во время беременности вам необходимо в 2–3 раза больше обычного количества железа, которое вам необходимо, если вы не беременны (8). Кровопотеря во время родов также может способствовать развитию анемии.

Каковы симптомы анемии?

Анемия, особенно железодефицитная, может иметь незаметное начало, поскольку для медленного развития могут потребоваться годы. Некоторые из симптомов железодефицитной анемии включают: усталость, слабость, одышку, плохую концентрацию внимания, головокружение, непереносимость холода и учащенное сердцебиение (1,2,9).

Другие физические признаки, на которые будет обращать внимание ваш лечащий врач: бледность (особенно на внутренних веках), выпадение волос, растрескивание в уголках рта, изменения ногтей и плохое кровообращение (холодные пальцы рук и ног) (1,2 , 9).

У меня железодефицитная анемия. Что теперь?

Кажется очевидным — просто ешь побольше железа, правда? Ну не обязательно. Увеличение потребления железа с пищей — отличное место для начала. Существует два типа диетического железа: гемовое и негемовое.

Источники гемового железа содержат гемоглобин (помните: это железосодержащий белок в клетках крови), и его можно найти только в мясных источниках (10). Гемовое железо усваивается легче, чем негемовое железо. Мясные субпродукты (например, печень) обычно содержат самые высокие концентрации гемового железа (11).Все мясо содержит гемовое железо, а не только красное мясо (хотя оно имеет более высокую концентрацию гемового железа), но и курица, свинина и индейка являются хорошими источниками. Рыба, морепродукты и особенно моллюски, такие как устрицы, также являются отличными источниками железа (11).

Негемовое железо доступно из растительных источников, таких как зерно, бобы и некоторые овощи (10). Негемовое железо усваивается хуже, чем источники гемового железа. Люди с низким потреблением мяса могут испытывать трудности с получением достаточного количества железа в рационе.Другие соединения, содержащиеся в негемовых источниках железа (например, фитаты, танин и кальций), также могут * уменьшать * абсорбцию железа, поэтому постарайтесь ограничить потребление кофе и чая сразу после еды (12,13). Употребление в пищу источников железа с витамином С (цитрусовые, перец, клубника и т. Д.) Поможет облегчить усвоение пищевого железа (13). Некоторые источники негемового железа включают: соевые бобы / тофу, чечевицу, овес, пшеницу (часто обогащенную), свеклу, капусту, орехи, патоку и бобы (11).

К сожалению, у человека с железодефицитной анемией не всегда достаточно железа с пищей для устранения дефицита.Пероральные таблетки и добавки с железом являются основным средством лечения железодефицитной анемии. Прежде чем принимать какие-либо добавки от анемии, посоветуйтесь со своим лечащим врачом. Существует много разных типов анемии с разными причинами, поэтому важно убедиться, что вы лечите соответствующий тип анемии и ее первопричину.

Знай свое тело. Загрузите Clue сегодня и отслеживайте свой период.

Узнайте о

своем теле и о женском здоровье Привет, я Стеф! Я буду отправлять вам познавательные и развлекательные истории о женском здоровье, а также поделюсь советами и рекомендациями, которые помогут максимально эффективно использовать ваше приложение Clue!

Анемия кровопотери | ACP Госпиталист

Техническое определение анемии — «снижение массы эритроцитов», что трудно измерить.На практике анемия определяется как гемоглобин. уровень ниже нормального эталонного диапазона. Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) определяет анемия с использованием следующих уровней гемоглобина:

  • Мужчины <13,0 г / дл
  • Женщины <12,0 г / дл
  • Беременные женщины <11,0 г / дл
Фото Thinkstock

Кровопотеря по любой причине может привести к анемии, которая может быть острой, хронической или острой. по хроническому.Различие между острой и хронической анемией кровопотери имеет решающее значение. потому что острая анемия кровопотери в значительной степени влияет на классификацию болезни, оказывая влияние показатели выручки, качества и производительности, а также показатели оплаты за результативность — тогда как анемия с хронической кровопотерей очень мало влияет на степень тяжести.

Анемия с хронической кровопотерей чаще всего является результатом хронического желудочно-кишечного кровотечения, и, если возможно, следует конкретно указать причину.Анемия с острой кровопотерей связан с острым или подострым желудочно-кишечным кровотечением, травмой или операцией. Возникновение анемии в этих ситуациях может показаться очевидным, внутренним следствием острого кровопотеря, но это отдельное идентифицируемое состояние, которое влияет независимо риску пациента и тяжести заболевания. Его необходимо идентифицировать и четко задокументировать. как «острую анемию кровопотери», которую необходимо правильно кодировать и классифицировать.

Определение острой анемии кровопотери зависит от пациента, достаточно остро теряющего кровь, чтобы стать анемией (см. критерии ВОЗ выше) или стать значительно более анемичным если есть хроническая анемия по любой причине. Развитие анемии и его тяжесть является патофизиологической основой более серьезного заболевания, связанного с с диагнозом: острая кровопотеря анемия.

Объем кровопотери, будь то ожидаемая, или необходимость переливания крови не окончательный; единственный окончательный критерий — становится ли пациент анемичный. Переливание крови не требуется для подтверждения диагноза острой крови. анемия потери крови, но если переливание необходимо, анемия острой кровопотери почти обязательно присутствует и должен быть задокументирован.

Например, предположим, что 50-летнему бывшему профессиональному футболисту сделали замену колена. операция. Его уровень гемоглобина до операции составляет 16,2 г / дл, после операции он упал до 13,5 г / дл. и стабильна при разряде. Несмотря на то, что его уровень гемоглобина снизился на 2,7 г / дл, он этого не сделал. у него острая анемия, связанная с кровопотерей, поскольку он не заболел анемией.

Далее рассмотрим случай 30-летней матери троих детей, перенесшей трансвагинальную гистерэктомию. при выпадении матки.Уровень гемоглобина до операции составляет 12,5 г / дл и 11,2 г / л. г / дл после операции. Уровень гемоглобина упал всего на 1,3 г / дл, но она заболела анемией. из-за острой кровопотери, которую следует задокументировать.

А как насчет пациентов с хронической анемией в анемии? В этой ситуации врач должен решить, в какой момент снижение уровня гемоглобина является достаточно значительным, чтобы подтвердить диагноз острой анемии кровопотери.Хотя нет никаких определений

Анемия: признаки, симптомы, дефицит, диагностика, причины и профилактика

Отчет, опубликованный Всемирной организацией здравоохранения (ВОЗ) в 2011 году, показал, что 48% женщин в возрастной группе 15-49 лет В Индии концентрация гемоглобина ниже 120 г / л (12 г / дл) и диагностирована анемия. Подумайте об этом, почти половина нашего женского населения в расцвете сил, возможно, страдает дефицитом железа. Когда в последний раз вам делали общий анализ крови? Обратите особое внимание на значение Hb в следующем отчете об испытаниях. Что такое анемия? Согласно ВОЗ, «анемия — это состояние, при котором количество красных кровяных телец или их способность переносить кислород недостаточны для удовлетворения физиологических потребностей, которые зависят от возраста, пола, высоты, курения и статуса беременности». Красные кровяные тельца (эритроциты) составляют самый распространенный компонент крови человека и отвечают за обеспечение жизненно важным кислородом других клеток тела. Гемоглобин, пигмент, присутствующий в красных кровяных тельцах, связывает кислород и доставляет его к различным клеткам организма.Меньшее количество эритроцитов, низкая концентрация гемоглобина или неспособность гемоглобина транспортировать достаточное количество кислорода приводят к снижению транспорта кислорода к клеткам тела и последующим физиологическим эффектам.

Каковы причины анемии? Анемия может возникнуть по разным причинам –1. Недостаток питательных веществ — дефицит витамина B12, фолиевой кислоты и железа
2. Генетические нарушения — гемолитическая анемия, серповидноклеточная анемия
3. Паразитарные инфекции — такие как малярия, анкилостомы, шистосомоз
4.Хронические заболевания — рак, ВИЧ / СПИД, заболевание почек


Железодефицитная анемия Количество железа, усваиваемого организмом, зависит не только от количества, потребляемого с пищей, но и от того, сколько железа может быть усвоено и усвоено тело. Железо, содержащееся в продуктах растительного происхождения (негемное железо), имеет более низкую абсорбционную способность, чем железо, содержащееся в продуктах животного происхождения, таких как красное мясо и мясные субстанции (гемовое железо). Поскольку потеря железа происходит из-за менструального кровотечения у женщин репродуктивного возраста, потребности в железе у женщин выше, чем у мужчин.Национальный институт питания, ICMR, Хайдарабад рекомендует взрослым женщинам ежедневное диетическое потребление 21 мг железа в день. Эти потребности выше у девочек-подростков, а также у беременных женщин. Потеря крови усугубляется у людей, страдающих паразитарными инфекциями, такими как анкилостомы и малярия. Чрезмерное употребление нестероидных противовоспалительных препаратов (НПВП) также может способствовать развитию железодефицитной анемии. Как диагностировать анемию? ВОЗ дает следующие пороговые значения уровней гемоглобина у женщин

Небеременные женщины (возраст: 15 лет и старше) Беременные женщины
Неанемия Гемоглобин 120 / Л (12 г / дл) или выше Гемоглобин 110 г / л (11 г / дл) или выше
Легкая анемия Гемоглобин 110-119 г / л (11-11.9 г / дл) Гемоглобин 100-109 г / л (10-10,9 г / дл)
Умеренная анемия Гемоглобин 80-109 г / л (8-10,9 г / дл) Гемоглобин 70-99 г / л (7-9,9 г / дл)
Тяжелая анемия Гемоглобин ниже 80 г / л (8 г / дл) Гемоглобин ниже 70 г / л (7 г / дл)


Что такое Признаки и симптомы анемии? Наличие одного или нескольких из следующих признаков и симптомов может указывать на анемию — · Усталость / недостаток энергии
· Одышка
· Головные боли
· Учащенное сердцебиение
· Бледный цвет лица
· В тяжелых случаях ногти в форме ложки (койлонихия)
· Онемение рук и ног
· Низкая температура тела


Что можно сделать, чтобы предотвратить / контролировать железодефицитную анемию? · Определите свой уровень гемоглобина с помощью периодических анализов
· Следите за вышеупомянутыми признаками и симптомами
· Увеличьте потребление железа с пищей.Продукты, богатые железом, включают:
o Темно-зеленые листовые овощи, такие как — Цветная капуста, листья колоказии и т. Д.
o Мясные субпродукты, особенно печень
o Соя, арахис
o Постное красное мясо Кроме еды богатые железом, следует также употреблять продукты, богатые витамином С (цитрусовые, брокколи, фруктовые соки, клубника), чтобы облегчить усвоение железа в организме. Также помните, что потребление железа должно быть в рекомендуемых пределах, чрезмерное потребление железа также может иметь пагубные последствия для здоровья.


Осведомленность — это первый шаг к профилактике, которая, в свою очередь, лучше лечения. Постоянная бдительность в отношении уровня гемоглобина и пристальное внимание к своей диете могут гарантировать, что вы избежите железодефицитной анемии.

Расшифровка уровней гемоглобина | Ada

Что такое уровень гемоглобина?

Уровень гемоглобина человека показывает, сколько гемоглобина присутствует в его крови. Гемоглобин, также называемый гемоглобином, представляет собой комплексный белок , обнаруженный в красных кровяных тельцах, который помогает циркулировать кислород по телу и переносить углекислый газ из тканей в легкие.

Если у человека уровень гемоглобина слишком низкий или слишком высокий, это может иметь множество последствий для здоровья.

Высокие уровни гемоглобина относительно редки, в то время как низкие уровни, состояние, известное как анемия, относительно распространено и может встречаться у людей любого возраста, хотя они особенно часто встречаются у беременных женщин и людей, страдающих рядом других состояний. Лечение как высокого, так и низкого уровня гемоглобина обычно включает лечение основной причины.

Если вы испытываете симптомы, которые могут быть связаны с уровнем гемоглобина, начните оценку симптомов с помощью бесплатного приложения Ada прямо сейчас.

Как измеряется уровень гемоглобина?

Гемоглобин измеряется в рамках общего анализа крови (CBC), — рутинного теста, который обычно назначают врачи для диагностики ряда заболеваний, таких как инфекция, анемия и лейкемия.

Для проведения общего анализа крови сначала необходимо взять образец крови — обычно из вены на руке.Для измерения гемоглобина кровь обычно смешивают с жидкостью, содержащей цианид, который прочно связывается с молекулами гемоглобина. Путем освещения полученного раствора (цианметгемоглобина) и регистрации количества поглощенного света можно определить уровни гемоглобина в крови.

Подробнее о том, как интерпретировать результаты анализа крови »

Нормальный гемоглобин варьируется в зависимости от возраста

Нормальный уровень гемоглобина в крови обычно зависит от пола, возраста и общего состояния здоровья.Аномально низкий или высокий уровень гемоглобина может указывать на ряд заболеваний, включая анемию и серповидно-клеточную анемию.

В приведенной ниже таблице уровней гемоглобина показаны нормальные диапазоны гемоглобина согласно данным Всемирной организации здравоохранения:

  • От 6 месяцев до 4 лет: Не менее 11 г / дл
  • 5-12 лет: Не менее 11,5 г / дл
  • 12-15 лет: Не менее 12 г / дл
  • Взрослый мужчина: 13,8-17.2 г / дл
  • Взрослая женщина: от 12,1 до 15,1 г / дл
  • Во время беременности: Не менее 11 г / дл

Низкий уровень гемоглобина

Аномально низкий уровень гемоглобина обычно приводит к состоянию, известному как анемия. В некоторых случаях это связано с серповидноклеточной анемией, серповидно-клеточной анемией или талассемией.

Если вы испытываете симптомы, которые могут быть связаны с низким уровнем гемоглобина, начните оценку симптомов с помощью бесплатного приложения Ada прямо сейчас.

Анемия

Анемия, также называемая анемией, — это общее название состояния, при котором организм не может производить достаточно здоровых эритроцитов и / или имеет слишком мало гемоглобина, вещества, которое позволяет эритроцитам переносить кислород по телу.

Подробнее о анемии »

Серповидно-клеточная анемия

Серповидно-клеточная анемия (SCD) — это общий термин для группы состояний, которые вызывают неправильную форму гемоглобина и более легкое разрушение эритроцитов, чем обычно.Серповидно-клеточная анемия передается генетически.

Подробнее о серповидно-клеточной анемии »

Серповидно-клеточная анемия

Серповидно-клеточная анемия — один из основных подтипов серповидно-клеточной анемии.

Подробнее о подтипах серповидноклеточной анемии »

Талассемия

Талассемия — это генетическое заболевание, которое влияет на выработку и функцию гемоглобина, в результате чего эритроциты разрушаются легче, чем обычно. Состояние может быть легким или тяжелым.

Подробнее о талассемии »

Низкий уровень гемоглобина при беременности

Легкая анемия во время беременности является нормальным явлением. Во время беременности количество крови, производимой организмом, увеличивается до 30 процентов, а это означает, что организму требуется больше железа для выработки достаточного количества гемоглобина. Если организм не получает для этого достаточного количества железа, может возникнуть анемия. Это особенно часто встречается во втором и третьем триместрах.

Профилактика анемии во время беременности

Диета, содержащая большое количество продуктов, богатых железом, таких как зеленые листовые овощи, злаки, яйца, чечевица, фасоль, горох, семена льна и орехи, является хорошим способом повышения уровня гемоглобина и предотвращения анемии во время беременности.

Врачи также обычно рекомендуют добавки, отпускаемые без рецепта, или прописывают добавки с железом, чтобы гарантировать, что человек потребляет рекомендуемое суточное количество железа, то есть около 27 мг. Некоторые соки из высококонцентрированных фруктовых экстрактов содержат большое количество железа, поэтому не все врачи сочтут необходимым назначать добавки.

Высокий уровень гемоглобина

Высокий уровень гемоглобина может возникать из-за ряда основных условий и определенных факторов окружающей среды / образа жизни, многие из которых действуют, снижая уровень кислорода в крови (гипоксия), заставляя организм вырабатывать повышенный уровень гемоглобина.

Высокий уровень гемоглобина относительно редок по сравнению с низким уровнем. Факторы, которые могут вызвать высокий уровень гемоглобина, включают:

  • Использование табачных изделий. Исследования показывают, что табак повышает уровень гемоглобина в крови.
  • Жизнь на большой высоте
  • Обезвоживание
  • Заболевания костного мозга (истинная полицитемия)
  • Проблемы с сердцем
  • Проблемы с легкими, такие как эмфизема
  • Злоупотребление анаболическими стероидами

Симптомы высокого уровня гемоглобина

Из-за своей редкости высокий уровень гемоглобина во многих случаях может быть обнаружен только случайно или после того, как симптомы уже начали проявляться.На высокий уровень гемоглобина часто указывает наличие симптомов, связанных с основным заболеванием.

Высокий уровень гемоглобина может указывать на серьезное основное заболевание, и следует обращаться за неотложной медицинской помощью.

Лечение высокого уровня гемоглобина

Лечение высокого уровня гемоглобина зависит от основной причины заболевания. Это может включать изменение образа жизни, например, отказ от курения или применение более сложных методов лечения проблем с сердцем.

Часто задаваемые вопросы об уровне гемоглобина

В: Каков нормальный уровень гемоглобина у младенцев?
A: Нормальные уровни гемоглобина у младенцев следующие:

  • 0-1 месяц: 13,3 — 19,9 г / дл
  • 1-2 месяца: 10,7-17,1 г / дл
  • 2-3 месяца 9,0-14,1 г / дл
  • 3-6 месяцев: 9,5-14,1 г / дл
  • 6 месяцев — 1 год: 11,3-14,1 г / дл

Эти диапазоны были рассчитаны с использованием ряда медицинских источников.Нормальные диапазоны гемоглобина обычно различаются между лабораториями, однако это означает, что некоторые источники могут отличаться от уровней, указанных здесь.

В: Каков нормальный уровень гемоглобина у детей и взрослых?
A: Уровни гемоглобина различаются в зависимости от возраста, пола и общего состояния здоровья. Нормальные диапазоны следующие:

  • Дети: 11-13 г / дл
  • Взрослые мужчины: 14-18 г / дл
  • Взрослые женщины: 12-16 г / дл
  • Мужчины пожилого возраста: 12.4-14,9 г / дл
  • Пожилые женщины: 11,7-13,8 г / дл

Нормальные диапазоны гемоглобина обычно различаются между лабораториями, что означает, что указанные здесь диапазоны могут немного отличаться от указанных в других местах.

В: Как я могу повысить уровень гемоглобина?
A: Различные минералы и витамины могут помочь увеличить уровень гемоглобина. К ним относятся железо, витамин B6, витамин B9 (фолиевая кислота), витамин B12 и витамин C. Людям с низким уровнем гемоглобина могут быть прописаны добавки одного или нескольких из них, чтобы помочь организму вырабатывать больше белка.Кроме того, эти витамины и минералы также содержатся в различных продуктах питания.

Продукты, которые могут помочь повысить уровень гемоглобина, включают:

  • Железо: Яйцо, крупы, зеленые листовые овощи, фасоль, мясо и морепродукты
  • Витамин B6: Мясо, рыба, овощи, орехи и семена
  • Витамин B9 (фолиевая кислота): Зеленые листовые овощи, бобы и фрукты
  • Витамин B12: Рыба, мясо и молочные продукты
  • Витамин C: Цитрусовые, брокколи, картофель и помидоры

Когда уровень гемоглобина очень низкий, обычно проводят переливание крови, чтобы быстро поднять уровень гемоглобина человека.

В: Что такое опасно низкий уровень гемоглобина?
A: Когда уровень гемоглобина становится опасно низким, обычно требуется переливание крови. Момент, когда может потребоваться переливание крови, различается у разных людей, поскольку один и тот же уровень гемоглобина может вызывать разные симптомы или опасности у разных людей. Общее состояние здоровья, возраст, пол и другие факторы всегда будут приниматься во внимание при принятии решения о том, нуждается ли человек в переливании крови.

По данным Американской ассоциации банков крови, уровень гемоглобина 7 м / дл или ниже должен указывать на необходимость переливания крови людям, которые в остальном являются стабильными с медицинской точки зрения. Для тех, кто подвергается ортопедической или кардиохирургической операции, или для тех, у кого ранее существовало сердечно-сосудистое заболевание, пороговое значение для переливания крови должно составлять уровень гемоглобина 8 м / дл или ниже.

В: Может ли употребление табака повлиять на уровень гемоглобина?
A: Исследования показывают, что табак повышает уровень гемоглобина в крови.Людям, потребляющим табачные изделия, особенно тем, кто курит », и которые имеют высокий уровень гемоглобина, медицинские работники посоветуют бросить эту привычку.

В: Почему уровень гемоглобина у женщин ниже, чем у мужчин?
A: Менструация — ключевая причина того, почему уровень гемоглобина в среднем у женщин ниже, чем у мужчин. Менструация приводит к потере железа, что, в свою очередь, способствует снижению уровня гемоглобина в крови.Вот почему уровни гемоглобина у женщин в предменструальный и постменопаузальный периоды, как правило, такие же, как у мужчин.

В: Почему у младенцев высокий уровень гемоглобина?
A: У новорожденных обычно уровень гемоглобина выше, чем у детей старшего возраста и взрослых. Развивающийся организм ребенка потребляет повышенное количество кислорода, примерно в три раза больше, чем у взрослых, в зависимости от веса, что, в свою очередь, увеличивает потребность в гемоглобине. Оптимальным для новорожденных считается уровень гемоглобина 15 г / дл.

Вопрос: Что такое гемоглобин A1c?
A: Гемоглобин A1c или HbA1c относится к гликированному гемоглобину. Он образуется, когда красные кровяные тельца соединяются с глюкозой в крови. Измерение HbA1c дает врачам представление об общем уровне глюкозы у человека в течение недель или месяцев. Это измерение важно для людей с диабетом, поскольку высокий уровень A1c может указывать на более высокую вероятность развития осложнений, связанных с диабетом.

.

Написать ответ

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *